Informacja

Czy istnieje enzym, który działa bez związku z kompleksem?

Czy istnieje enzym, który działa bez związku z kompleksem?


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Poszukuję enzymu, który nie działa jako część kompleksu w stanie aktywnym. Korzystnie również nie jest częścią kinazy lub innego rodzaju kaskady aktywacyjnej, chociaż doceniłbym wszystkie nazwy, które nie są częścią kompleksu w stanie aktywnym. Byłoby również lepiej, gdyby nie wymagało modyfikacji potranslacyjnych. Oczywiście modyfikacje/interakcje przedtranslacyjne na poziomie rna lub dna są dobre. w genom eukariotyczny ale punkty bonusowe za ludzki genom! Dziękuję!!


Acetylocholinesteraza.

Wybrana, ponieważ esteraza wydaje się być reakcją niskoenergetyczną, więc nie wymagałaby energetycznych kofaktorów.

https://en.wikipedia.org/wiki/Acetylocholinesteraza

Nie jestem pewien, czy powinienem udzielić nowej odpowiedzi, czy nie.


Enzym

Nasi redaktorzy zweryfikują przesłany przez Ciebie artykuł i zdecydują, czy należy poprawić artykuł.

Enzym, substancja, która działa jak katalizator w żywych organizmach, regulując szybkość, z jaką przebiegają reakcje chemiczne bez zmian w procesie.

Co to jest enzym?

  • Enzym jest substancją, która działa jak katalizator w żywych organizmach, regulując szybkość, z jaką przebiegają reakcje chemiczne bez zmian w procesie.
  • Procesy biologiczne zachodzące we wszystkich żywych organizmach to reakcje chemiczne, a większość z nich jest regulowana przez enzymy.
  • Bez enzymów wiele z tych reakcji nie zachodziłoby w dostrzegalnym tempie.
  • Enzymy katalizują wszystkie aspekty metabolizmu komórkowego. Obejmuje to trawienie żywności, w którym duże cząsteczki składników odżywczych (takich jak białka, węglowodany i tłuszcze) są rozkładane na mniejsze cząsteczki, konserwację i przemianę energii chemicznej oraz budowę makrocząsteczek komórkowych z mniejszych prekursorów.
  • Wiele dziedzicznych chorób człowieka, takich jak bielactwo i fenyloketonuria, wynika z niedoboru określonego enzymu.

Z czego składają się enzymy?

  • Duża cząsteczka enzymu białkowego składa się z jednego lub więcej łańcuchów aminokwasowych zwanych łańcuchami polipeptydowymi. Sekwencja aminokwasów determinuje charakterystyczne wzory fałdowania struktury białka, co jest niezbędne dla specyficzności enzymu.
  • Jeśli enzym poddawany jest zmianom, takim jak wahania temperatury lub pH, struktura białka może utracić swoją integralność (denaturację) i zdolność enzymatyczną.
  • Z niektórymi enzymami związany jest dodatkowy składnik chemiczny zwany kofaktorem, który jest bezpośrednim uczestnikiem zdarzenia katalitycznego, a zatem jest wymagany do aktywności enzymatycznej. Kofaktorem może być koenzym – cząsteczka organiczna, taka jak witamina – lub nieorganiczny jon metalu. Niektóre enzymy wymagają obu.
  • Kiedyś uważano, że wszystkie enzymy są białkami, ale od lat 80. wykazano, że katalityczna zdolność niektórych kwasów nukleinowych, zwanych rybozymami (lub katalitycznymi RNA), obala ten aksjomat.

Jakie są przykłady enzymów?

  • Praktycznie wszystkie liczne i złożone reakcje biochemiczne zachodzące w zwierzętach, roślinach i mikroorganizmach są regulowane przez enzymy, a więc istnieje wiele przykładów. Wśród niektórych lepiej znanych enzymów znajdują się enzymy trawienne zwierząt. Na przykład pepsyna enzymatyczna jest kluczowym składnikiem soków żołądkowych, pomagającym rozkładać cząsteczki pokarmu w żołądku. Podobnie enzym amylaza, który jest obecny w ślinie, przekształca skrobię w cukier, pomagając w rozpoczęciu trawienia.
  • W medycynie enzym trombina jest wykorzystywany do wspomagania gojenia się ran. Inne enzymy służą do diagnozowania niektórych chorób. Do zabijania bakterii wykorzystywany jest enzym lizozym, który niszczy ściany komórkowe.
  • Katalaza enzymatyczna wywołuje reakcję, w której nadtlenek wodoru rozkłada się na wodę i tlen. Katalaza chroni organelle komórkowe i tkanki przed uszkodzeniem przez nadtlenek, który jest stale wytwarzany w reakcjach metabolicznych.

Jakie czynniki wpływają na aktywność enzymów?

  • Na aktywność enzymu mają wpływ różne czynniki, w tym stężenie substratu i obecność cząsteczek hamujących.
  • Szybkość reakcji enzymatycznej wzrasta wraz ze wzrostem stężenia substratu, osiągając maksymalną prędkość, gdy zaangażowane są wszystkie miejsca aktywne cząsteczek enzymu. Tak więc szybkość reakcji enzymatycznej zależy od szybkości, z jaką miejsca aktywne przekształcają substrat w produkt.
  • Hamowanie aktywności enzymów zachodzi na różne sposoby. Inhibicja kompetycyjna występuje, gdy cząsteczki podobne do cząsteczek substratu wiążą się z miejscem aktywnym i zapobiegają wiązaniu właściwego substratu.
  • Inhibicja niekonkurencyjna występuje, gdy inhibitor wiąże się z enzymem w miejscu innym niż miejsce aktywne.
  • Innym czynnikiem wpływającym na aktywność enzymu jest kontrola allosteryczna, która może obejmować stymulację działania enzymu, a także hamowanie. Stymulacja i inhibicja allosteryczna umożliwia komórce wytwarzanie energii i materiałów, gdy są one potrzebne i hamuje produkcję, gdy ich podaż jest wystarczająca.

Następuje krótka obróbka enzymów. Dla pełnego leczenia, zobaczyć białko: Enzymy.

Procesy biologiczne zachodzące we wszystkich żywych organizmach to reakcje chemiczne, a większość z nich jest regulowana przez enzymy. Bez enzymów wiele z tych reakcji nie zachodziłoby w dostrzegalnym tempie. Enzymy katalizują wszystkie aspekty metabolizmu komórkowego. Obejmuje to trawienie żywności, w którym duże cząsteczki składników odżywczych (takich jak białka, węglowodany i tłuszcze) są rozkładane na mniejsze cząsteczki, konserwację i przemianę energii chemicznej oraz budowę makrocząsteczek komórkowych z mniejszych prekursorów. Wiele dziedzicznych chorób człowieka, takich jak bielactwo i fenyloketonuria, wynika z niedoboru określonego enzymu.

Enzymy mają również cenne zastosowania przemysłowe i medyczne. Fermentacja wina, zakwaszanie chleba, koagulowanie sera i warzenie piwa były praktykowane od najdawniejszych czasów, ale dopiero w XIX wieku rozumiano te reakcje jako wynik katalitycznej aktywności enzymów. Od tego czasu enzymy nabrały coraz większego znaczenia w procesach przemysłowych obejmujących organiczne reakcje chemiczne. Zastosowania enzymów w medycynie obejmują zabijanie mikroorganizmów chorobotwórczych, wspomaganie gojenia ran i diagnozowanie niektórych chorób.


Łańcuch transportu elektronów

Łańcuch transportu elektronów jest ostatnim elementem oddychania tlenowego i jest jedynym elementem metabolizmu glukozy, który wykorzystuje tlen atmosferyczny. Transport elektronów to seria reakcji redoks, które przypominają sztafetę. Elektrony szybko przechodzą z jednego składnika do następnego, do punktu końcowego łańcucha, gdzie elektrony redukują tlen cząsteczkowy, wytwarzając wodę. To zapotrzebowanie na tlen w końcowych etapach łańcucha można zobaczyć w ogólnym równaniu oddychania komórkowego, które wymaga zarówno glukozy, jak i tlenu.

Kompleks to struktura składająca się z centralnego atomu, cząsteczki lub białka słabo połączonego z otaczającymi atomami, cząsteczkami lub białkami. Łańcuch transportu elektronów jest agregacją czterech z tych kompleksów (oznaczonych od I do IV) wraz z powiązanymi ruchomymi nośnikami elektronów. Łańcuch transportu elektronów występuje w wielu kopiach w wewnętrznej błonie mitochondrialnej eukariontów i błonie plazmatycznej prokariotów.

Rysunek (PageIndex<1>): Łańcuch transportu elektronów: Łańcuch transportu elektronów to seria transporterów elektronów osadzonych w wewnętrznej błonie mitochondrialnej, która przenosi elektrony z NADH i FADH2 do tlenu cząsteczkowego. W tym procesie protony są pompowane z macierzy mitochondrialnej do przestrzeni międzybłonowej, a tlen jest redukowany do wody.


Niedobory

Istnieje wiele schorzeń, które mogą zakłócać wydzielanie wystarczającej ilości enzymów trawiennych do pełnego trawienia pokarmów. Niektóre są dziedzicznymi chorobami genetycznymi, podczas gdy inne rozwijają się z czasem.

Nietolerancja laktozy

Nietolerancja laktozy to niezdolność do trawienia laktozy spowodowana niewystarczającą produkcją laktazy przez jelito cienkie. Charakteryzuje się objawami takimi jak wzdęcia, biegunka, ból brzucha i gazy, które wynikają ze spożywania mleka i innych produktów mlecznych. Istnieje kilka form nietolerancji laktozy.

Wrodzony niedobór laktazy

Wrodzony niedobór laktazy (zwany również wrodzoną alaktazją) jest rzadką dziedziczną postacią nietolerancji laktozy, w której niemowlęta nie są w stanie rozkładać laktozy w mleku matki lub mieszance i mają ciężką biegunkę, jeśli nie otrzymują alternatywy bez laktozy.

Wrodzony niedobór laktazy jest spowodowany mutacjami w genie LCT, który dostarcza instrukcji do wytwarzania enzymu laktazy.

Brak laktazy

Nieutrzymywanie się laktazy jest częstym rodzajem nietolerancji laktozy w wieku dorosłym, dotykającym około 65% dorosłych. Jest to spowodowane obniżoną ekspresją (aktywnością) genu LCT. Objawy zwykle zaczynają się od 30 minut do dwóch godzin po spożyciu nabiału.

Większość osób z nieutrzymywaniem się laktazy zachowuje pewną aktywność laktazy i może nadal zawierać trochę laktozy w swojej diecie, na przykład w postaci sera lub jogurtu, które są tolerowane lepiej niż świeże mleko.

Wtórna nietolerancja laktozy

Wtórna nietolerancja laktozy rozwija się, gdy produkcja laktazy jest zmniejszona z powodu chorób, które mogą powodować uszkodzenie jelita cienkiego, takich jak celiakia lub choroba Leśniowskiego-Crohna, lub z powodu innych chorób lub urazów mających wpływ na ścianę jelita.

Zewnątrzwydzielnicza niewydolność trzustki

Trzustka wytwarza kluczowe enzymy trawienne amylazy, proteazy i lipazy. Osoby z zewnątrzwydzielniczą niewydolnością trzustki (EPI) mają niedobór tych enzymów i dlatego nie są w stanie prawidłowo trawić pokarmu, zwłaszcza tłuszczów.

Warunki zdrowotne, które wpływają na trzustkę i są związane z EPI to:

  • Przewlekłe zapalenie trzustki: Zapalenie trzustki, które może z czasem trwale uszkodzić narząd
  • Mukowiscydoza: Dziedziczna choroba genetyczna, która powoduje poważne uszkodzenie płuc i układu pokarmowego, w tym trzustki 
  • Rak trzustki

Afiliacje

Fizjologia Komórkowa i Molekularna, Instytut Medycyny Translacyjnej, Uniwersytet w Liverpoolu, Liverpool, Wielka Brytania

Michael J. Clague i Sylvie Urbé

Wydział Sygnalizacji Ubikwityny, Instytut Badań Medycznych Waltera i Elizy Hall, Melbourne, Australia

Department of Medical Biology, The University of Melbourne, Melbourne, VIC, 3010, Australia

Możesz również wyszukać tego autora w PubMed Google Scholar

Możesz również wyszukać tego autora w PubMed Google Scholar

Możesz również wyszukać tego autora w PubMed Google Scholar

Składki

M.J.C. napisał manuskrypt z wkładem D.K. i S.U. S.U. przygotowane oryginalne figurki. Wszyscy autorzy przeczytali i omówili manuskrypt oraz odpowiedzieli recenzentom.

Korespondenci autorzy


Enzymy i organizm ludzki

Enzymy mają ogromną różnorodność funkcji, od transdukcji sygnału do stymulacji ruchów, takich jak miozyna do hydrolizy ATP w celu wywołania skurczu mięśni w woreczku żółciowym. Pomagają również w podziale cząsteczek, takich jak transferaza, oraz w regulacji niektórych procesów biologicznych w organizmie.

W organizmie człowieka znane są trzy duże grupy enzymów, są to:

Enzymy metaboliczne to te enzymy, które są obecne we wszystkich narządach i układach ludzkiego ciała, umożliwiając reakcje chemiczne w komórkach organizmu.

Dwa z najważniejszych enzymów podczas tego procesu to dysmutaza, która działa jako przeciwutleniacz i katalaza odpowiedzialna za rozkład nadtlenku wodoru.

Jednak ważne jest, aby wyjaśnić, że istnieje wiele innych enzymów pełniących funkcje komórkowe.

Enzymy spożywcze lub spożywcze to wszystkie enzymy znajdujące się w żywności pochodzenia zwierzęcego lub roślinnego, takie jak lipaza, celulaza, proteaza i amylaza.

Tego typu enzymy posiadają aktywne jednostki, które sprzyjają procesowi rozkładu białek, tłuszczów i węglowodanów w organizmie. Podobnie wspomagają układ pokarmowy i stymulują produkcję enzymów metabolicznych w organizmie człowieka.

Niektóre enzymy pochodzenia zwierzęcego działają nawet przeciwzapalnie, poprawiają trawienie jak bromelaina i pepsyna.

Istnieją enzymy, takie jak renina, zdolne do przygotowania mleka do zarządzania lipazą i pepsyną. Jesteś odpowiedzialny za umożliwienie reakcji chemicznych w ludzkim ciele.

Istnieją inne, takie jak trypsyna, która ogranicza argininę lub lizynę, która jest aktywowana przed zasadowym ph.

Te enzymy trawienne otrzymują taką nazwę, ponieważ po ich wydzieleniu przez organizm mają zdolność wspomagania procesu trawienia pokarmu, który spożywamy codziennie.

Tak jest w przypadku proteaz, odpowiedzialnych za trawienie białek. Tego typu enzymy zwykle znajdują się w sokach trzustkowych, żołądkowych i jelitowych.

Kolejnym z enzymów biorących udział w procesie trawienia jest amylaza, która jest odpowiedzialna za rozkład węglowodanów. Zwykle pochodzi z trzustki, śliny i jelit.

Lipaza jest wytwarzana w żołądku i odpowiada za trawienie tłuszczów.

Amylaza, wytwarzana przez gruczoły ślinowe podczas żucia oraz przez trzustkę, jest odpowiedzialna za niszczenie wiązań między cząsteczkami węglowodanów, wytwarzanie disacharydów i trisacharydów oraz przekształcanie skrobi w maltozę.


Przegląd aktywności enzymatycznej w 26 łatwych pytaniach

Katalizatory to substancje, które zmniejszają energię aktywacji reakcji chemicznej, ułatwiając ją lub czyniąc ją energetyczną żywotną. Katalizator zwiększa szybkość reakcji chemicznej.

Więcej pytań i odpowiedzi dotyczących zgryzu poniżej

2. Jaka ilość katalizatora zostaje zużyta w katalizowanej przez niego reakcji?

Katalizatory nie są zużywane w katalizowanych przez nie reakcjach.

3. Czy istnieje różnica pomiędzy początkowym i końcowym poziomem energii w reakcjach katalizowanych i niekatalizowanych?

Kataliza nie zmienia stanu energii odczynników i produktów reakcji chemicznej. Zmienia się tylko energia niezbędna do zajścia reakcji, czyli energia aktywacji.

4. Czym są enzymy? Jakie znaczenie mają enzymy dla żywych istot?

Enzymy to białka będące katalizatorami reakcji chemicznych. Chemia pokazuje nam, że katalizatory są substancjami nie zużywającymi się, które zmniejszają energię aktywacji niezbędną do zajścia reakcji chemicznej.

Enzymy są wysoce specyficzne dla katalizowanych przez nie reakcji. Mają kluczowe znaczenie dla życia, ponieważ większość reakcji chemicznych w komórkach i tkankach jest katalizowana przez enzymy. Bez działania enzymów reakcje te nie zachodziłyby lub nie zachodziłyby z wymaganą szybkością dla procesów biologicznych, w których są zaangażowane.

Kompleks enzymatyczny-substrat

5. Jakie są substraty reakcji enzymatycznych?

Substraty to cząsteczki odczynników, na które działają enzymy.

Enzymy mają miejsca wiązania przestrzennego, które mogą przyczepiać się do ich substratu. Miejsca te nazywane są centrami aktywacji enzymu. Substraty wiążą się z tymi centrami, tworząc kompleks enzym-substrat.

6. Jakie są główne modele teoretyczne, które próbują wyjaśnić powstawanie kompleksu enzym-substrat?

Istnieją dwa główne modele wyjaśniające powstawanie kompleksu enzym-substrat: model zamka i klucza oraz model indukowanego dopasowania.

W modelu zamka i klucza enzym ma region o specyficznej konformacji przestrzennej do wiązania substratu. W modelu indukowanego dopasowania wiązanie substratu indukuje zmianę w konfiguracji przestrzennej enzymu, aby dopasować substrat.

7. Jak tworzenie kompleksu enzym-substrat wyjaśnia zmniejszenie energii aktywacji reakcji chemicznych?

Enzym prawdopodobnie działa jak probówka, w której spotykają się odczynniki, tworząc produkty. Enzymy ułatwiają to spotkanie, ułatwiając zachodzenie kolizji między odczynnikami, a w efekcie zmniejsza się energia aktywacji reakcji chemicznej. To jedna z możliwych hipotez.

8. Na jakim poziomie strukturalnym enzymu (pierwszorzędowym, drugorzędowym, trzeciorzędowym lub czwartorzędowym) zależy oddziaływanie enzym-substrat?

Substrat wiąże się z enzymem w centrach aktywacji. Są to specyficzne miejsca trójwymiarowe i dlatego zależą od trzeciorzędowych i czwartorzędowych struktur białka. Struktury pierwszorzędowe i drugorzędowe warunkują jednak inne struktury, a co za tym idzie są równie ważne.

Wybierz dowolne pytanie, aby udostępnić je na FB lub Twitterze

Po prostu wybierz (lub kliknij dwukrotnie) pytanie do udostępnienia. Rzuć wyzwanie znajomym z Facebooka i Twittera.

Specyfika działania enzymatycznego

9. Jakie jest centrum aktywacji enzymu? Czy to klucz, czy zamek w modelu zamka i klucza?

Centrum aktywacji to region enzymu wytworzony przez jego konformację przestrzenną, z którą wiąże się substrat. W modelu zamka i klucza centrum aktywacyjnym jest zamek, a podłożem jest klucz.

10. Dlaczego działanie enzymów uważa się za wysoce specyficzne?

Działanie enzymu jest bardzo specyficzne, ponieważ tylko specyficzne substraty enzymu wiążą się z centrum aktywacji tego enzymu. Każdy enzym na ogół katalizuje tylko jedną konkretną reakcję chemiczną.

Czynniki zmieniające aktywność enzymatyczną

11. Co dzieje się z funkcjonalnością enzymu zdenaturowanego? Jak można wytłumaczyć ten wynik za pomocą modelu zamka i klucza?

Według zamka i klucza funkcjonalność enzymu zależy całkowicie od integralności centrum aktywacji, regionu molekularnego o określonych właściwościach przestrzennych. Po denaturacji konformacja przestrzenna białka ulega modyfikacji, centrum aktywacji ulega zniszczeniu, a enzym traci aktywność katalityczną.

12. Jakie są główne czynniki wpływające na szybkość reakcji enzymatycznych?

Głównymi czynnikami, które zmieniają szybkość reakcji enzymatycznych są temperatura, pH i stężenie substratu (ilość).

13. Jak stężenie substratu wpływa na szybkość reakcji enzymatycznych?

Początkowo wraz ze wzrostem stężenia substratu wzrasta szybkość reakcji. Dzieje się tak, ponieważ wolne centra aktywacji enzymu wiążą się z wolnymi substratami. Gdy wszystkie centra aktywacji dostępnych enzymów zostaną związane z ich substratami, nowy wzrost stężenia substratu nie będzie miał wpływu na szybkość reakcji.

14. Jak temperatura wpływa na działanie enzymów na ich substraty?

Istnieją określone zakresy temperatur, w których działają enzymy oraz określony poziom temperatury (temperatura optymalna), w którym enzymy mają maksymalną wydajność. Dlatego zmiany temperatury wpływają na aktywność enzymów i szybkość katalizowanych przez nie reakcji.

Ponadto, ponieważ są to białka, enzymy mogą ulegać denaturacji w ekstremalnych temperaturach.

15. W odniesieniu do reakcji enzymatycznych, jak różne są krzywe wykresu zmian szybkości reakcji w funkcji stężenia substratu i wykresu zmian szybkości reakcji w funkcji temperatury?

Krzywa zmienności szybkości reakcji enzymatycznej w funkcji wzrastającego stężenia substratu rośnie w formowaniu krzywej aż do momentu, w którym stabilizuje się na skutek wysycenia centrów aktywacji enzymów.

Krzywa zmienności szybkości reakcji enzymatycznej w funkcji wzrostu temperatury początkowo rośnie, a następnie osiąga szczyt (temperatura optymalna), po czym spada do zera w punkcie, w którym enzymy stają się nieaktywne przez denaturację.

16. Jaki jest związek pomiędzy chłodzeniem narządów i tkanek do przeszczepów medycznych a wpływem temperatury na reakcje enzymatyczne?

Degradacja molekularna podczas rozkładu narządów i tkanek jest katalizowana przez enzymy. Schłodzenie do odpowiednich temperatur niektórych narządów i tkanek przeznaczonych do przeszczepu zmniejsza aktywność tego enzymu, a tym samym zmniejsza naturalny proces rozkładu. Z tego samego powodu chłodzenie zmniejsza pracę metaboliczną komórek i zapobiega rozpadowi ich własnych struktur w celu uzyskania energii. Późniejszy wzrost temperatury odwraca denaturację enzymów, umożliwiając przeszczepienie do receptorów narządów i tkanek również zachowanych innymi specyficznymi technikami.

17. Czy pH wpływa na aktywność enzymów?

Stężenie jonów wodorowych w roztworze wpływa na aktywność enzymu. Każdy enzym ma maksymalną wydajność w optymalnym pH.

Ponieważ pH jest jednym z czynników denaturacji białek, jeśli enzym podlega poziomowi pH, poniżej którego jest denaturowany, nie będzie aktywności enzymatycznej.

18. Czy enzymy działają lepiej w kwaśnym lub zasadowym pH?

Większość enzymów działa w pH od 6 do 8, które to zakres odpowiada ogólnemu poziomowi kwasowości komórek i krwi. Istnieją jednak enzymy, które działają tylko w bardzo kwaśnym lub bardzo zasadowym pH. Dlatego aktywność enzymów zależy od zakresu pH.

W żołądku, na przykład, sok żołądkowy ma bardzo niskie pH, około 2. Niemniej jednak enzym pepsyna intensywnie trawi białka. W dwunastnicy wydzieliny trzustkowe zwiększają pH soku jelitowego, aby umożliwić działanie innym enzymom trawiennym, takim jak trypsyna.

19. Ponieważ pepsyna jest enzymem żołądkowym, czy ma kwaśne lub zasadowe optymalne pH? Co dzieje się z pepsyną, gdy dostanie się do dwunastnicy?

Pepsyna działa w żołądku, więc jej optymalne pH wynosi około 2, kwaśne pH. Kiedy enzym dostanie się do dwunastnicy, wchodzi w kontakt z wyższym pH i jego aktywność enzymatyczna dobiega końca.

Kofaktory

20. Czym są kofaktory enzymów?

Niektóre enzymy potrzebują do działania innych powiązanych cząsteczek. Cząsteczki te nazywane są kofaktorami enzymów i mogą być jonami organicznymi, takimi jak sole mineralne lub cząsteczkami organicznymi, by podać kilka przykładów.

Nieaktywne enzymy, które nie są związane ze swoimi kofaktorami, nazywane są apoenzymami. Aktywne enzymy związane z ich kofaktorami nazywane są holoenzymami.

21. Jaki jest związek między witaminami a kofaktorami enzymów?

Wiele witamin to kofaktory enzymów, których organizm nie może syntetyzować i w związku z tym muszą być pozyskiwane z pożywienia.

Inhibitory enzymów, allosteryzm i zymogeny

22. Jaki jest wpływ w reakcji enzymatycznej substancji o takiej samej konformacji przestrzennej jak substrat enzymatyczny? Jak rozpoznawany jest ten rodzaj substancji?

Substancje, które „symulują” substraty mogą wiązać się z centrum aktywacji enzymów, blokując w ten sposób rzeczywiste substraty przed wiązaniem się z tymi enzymami i paraliżując reakcję enzymatyczną. Te „fałszywe substraty” nazywane są inhibitorami enzymów.

Wiązanie inhibitorów enzymów z enzymami może być odwracalne lub nieodwracalne.

Wiele leków, w tym niektóre antybiotyki, leki przeciwwirusowe, przeciwnowotworowe, przeciwnadciśnieniowe, a nawet sildenafil (nazwa handlowa Viagra), to inhibitory enzymów, które blokują aktywność enzymów.

23. Jaki jest mechanizm działania antybiotyku penicyliny?

Penicylina, odkryta przez szkockiego lekarza Alexandra Fleminga w 1928 roku, jest lekiem hamującym enzymy niezbędne do syntezy peptydoglikanów, składnika ściany komórkowej bakterii. Dzięki temu hamowanie populacji bakterii przestaje rosnąć, ponieważ nie tworzy się nowa ściana komórkowa.

Fleming zdobył Nagrodę Nobla w dziedzinie medycyny za odkrycie penicyliny.

24. Jaki jest mechanizm działania leków przeciwretrowirusowych zwanych inhibitorami proteazy, które są stosowane przeciwko zakażeniu wirusem HIV?

Inhibitory proteazy to niektóre z leków przeciwretrowirusowych stosowanych w leczeniu zakażenia wirusem HIV. Proteaza jest enzymem niezbędnym do budowy „ludzkiego wirusa niedoboru odporności (HIV)” po syntezie jego białek w komórce gospodarza. Inhibitor proteazy wiąże się z centrum aktywacji enzymu, blokując tworzenie kompleksu enzym-substrat i aktywność enzymu, zatrzymując w ten sposób replikację wirusa.

25. Czym są enzymy allosteryczne?

Enzymy allosteryczne to enzymy posiadające więcej niż jedno centrum aktywacji, z którymi wiążą się inne substancje, zwane regulatorami allosterycznymi.

Regulatory allosteryczne mogą być inhibitorami allosterycznymi lub aktywatorami allosterycznymi. Interakcja między enzymem allosterycznym i inhibitorem allosterycznym uniemożliwia wiązanie substratu z enzymem. Oddziaływanie między enzymem allosterycznym i aktywatorem allosterycznym umożliwia wiązanie substratu z enzymem i czasami zwiększa powinowactwo enzymu do substratu. To regulacyjne zjawisko aktywności enzymów nazywa się allosteryzmem.

26. Czym są zymogeny?

Zymogeny lub proenzymy to enzymy wydzielane w nieaktywnej formie. W określonych warunkach zymogen zmienia się w aktywną formę enzymu. Ogólnie rzecz biorąc, wydzielanie zymogenu ma miejsce, ponieważ aktywność enzymu może uszkodzić tkankę wydzielniczą.

Na przykład, pepsynogen wydzielany przez żołądek staje się aktywny w kwaśnym pH, zamieniając się w pepsynę enzymatyczną. Inne dobrze znane zymogeny to trypsynogen i chymotrypsynogen, enzymy wydzielane przez zewnątrzwydzielniczą trzustkę, które stają się odpowiednio trypsyną i chymotrypsyną.


Podstawy enzymów

Enzymy pozwalają na zachodzenie w organizmie ogromnej liczby reakcji w warunkach homeostazalub ogólna równowaga biochemiczna. Na przykład, wiele enzymów działa najlepiej przy pH (kwasowości) zbliżonym do pH normalnie utrzymywanego przez organizm, które mieści się w zakresie 7 (czyli ani zasadowym, ani kwaśnym). Inne enzymy działają najlepiej w niskim pH (wysoka kwasowość) ze względu na wymagania środowiska, na przykład wnętrze żołądka, w którym działają niektóre enzymy trawienne, jest silnie kwaśne.

Enzymy biorą udział w procesach od krzepnięcia krwi, poprzez syntezę DNA, po trawienie. Niektóre znajdują się tylko w komórkach i uczestniczą w procesach obejmujących małe cząsteczki, takie jak glikoliza, inne są wydzielane bezpośrednio do jelit i działają na materię masową, taką jak połykany pokarm.

Ponieważ enzymy są białkami o dość dużej masie cząsteczkowej, każdy z nich ma odrębny trójwymiarowy kształt. To determinuje konkretne cząsteczki, na które działają. Oprócz tego, że są zależne od pH, kształt większości enzymów jest zależny od temperatury, co oznacza, że ​​działają najlepiej w dość wąskim zakresie temperatur.


Proteaza

Enzymy proteazy wydzielane są przez żołądek, trzustkę i jelito cienkie, a ich zadaniem jest trawienie białek. Przykładem proteazy jest pepsyna który jest wydzielany w żołądku. Białka to długie łańcuchy aminokwasów, a enzymy proteaz dzielą je na peptydy (mniejsze łańcuchy cząsteczek aminokwasów) i ostatecznie do pojedynczych aminokwasy, które są małe i łatwo wchłaniane w jelicie cienkim. Słowo równanie reakcji proteazy to:


AP Sample Lab 2 Kataliza 2

Enzymy to białka wytwarzane przez żywe komórki. Są katalizatorami biochemicznymi, co oznacza, że ​​obniżają energię aktywacji potrzebną do zajścia reakcji biochemicznej. Ze względu na aktywność enzymatyczną komórki mogą wykonywać złożone czynności chemiczne w stosunkowo niskich temperaturach. Substrat jest substancją, na którą oddziałuje się w reakcji katalizowanej enzymami i może wiązać się odwracalnie z aktywnym miejscem enzymu. Miejsce aktywne to część enzymu, która oddziałuje z substratem, tak że każdy substrat, który blokuje lub zmienia kształt miejsca aktywnego, wpływa na aktywność enzymu. Wynikiem tego tymczasowego zjednoczenia jest zmniejszenie ilości energii potrzebnej do aktywacji reakcji cząsteczki substratu, dzięki czemu powstają produkty. Proces ten ilustruje następujące równanie: E + S ↔ ES ↔ E + P Enzymy działają zgodnie z prawem reakcji masy. Dlatego enzym nie ulega zmianie w reakcji i można go poddać recyklingowi w celu rozbicia dodatkowych cząsteczek substratu.

Na działanie enzymu może wpływać kilka czynników: stężenie soli, pH środowiska, temperatura, aktywacje i inhibitory. Jeśli stężenie soli jest bliskie zeru, zmienione łańcuchy boczne aminokwasów cząsteczek enzymu będą się wzajemnie przyciągać. Enzym denaturuje się i tworzy nieaktywny osad. Denaturacja występuje, gdy nadmiar ciepła niszczy trzeciorzędową strukturę białek. Zwykle dzieje się to w temperaturze od 40 do 50 stopni Celsjusza. Jeśli stężenie soli jest wysokie, normalne oddziaływanie naładowanych grup zostanie zablokowane. Pośrednie stężenie soli jest zwykle optymalne dla aktywności enzymu. Stężenie soli we krwi i cytoplazmie są dobrymi przykładami stężeń pośrednich. Skala pH to skala logarytmiczna, która mierzy kwasowość lub stężenie H+ w roztworze i przebiega od 0 do 14, przy czym 0 oznacza najwyższą kwasowość, a 14 najniższą. Łańcuchy boczne aminokwasów zawierają grupy takie jak –COOH, które łatwo zyskują lub tracą jony H+. Wraz ze spadkiem pH enzym będzie miał tendencję do pozyskiwania jonów H+, zaburzając jego kształt. Jeśli pH wzrośnie, enzym straci jony H+ i ostatecznie straci swój aktywny kształt. Reakcje zwykle działają optymalnie w środowiskach neutralnych. Reakcje chemiczne zazwyczaj przyspieszają wraz ze wzrostem temperatury. Więcej reagujących cząsteczek ma wystarczającą energię kinetyczną, aby przejść reakcję wraz ze wzrostem temperatury. Jeśli jednak temperatura przekroczy optimum, konformacja cząsteczek enzymu zostaje zakłócona. Aktywator to koenzym, który zwiększa szybkość reakcji i może regulować szybkość działania enzymu. Sprawia również, że miejsce aktywne lepiej pasuje do podłoża. Inhibitor ma taką samą moc regulacji aktywatora, ale zmniejsza szybkość reakcji. Inhibitor zmniejsza również liczbę mostków S-S i reaguje z łańcuchami bocznymi w pobliżu miejsc aktywacji, blokując je.

Enzymem używanym w tym laboratorium jest katalaza. Ma cztery łańcuchy polipeptydowe, z których każdy składa się z ponad 500 aminokwasów. Jedną z funkcji katalazy jest zapobieganie gromadzeniu się toksycznych poziomów nadtlenku wodoru powstającego jako produkt uboczny procesów metabolicznych. Wiele reakcji utleniania zachodzących w komórkach obejmuje katalazę. Poniżej znajduje się reakcja pierwotna katalizowana przez katalazę, rozkład nadtlenku wodoru z wytworzeniem wody i tlenu:

2 H2O2 → 2 H2O + O2 (gaz) Bez katalazy reakcja ta zachodzi spontanicznie, ale bardzo powoli. Katalaza znacznie przyspiesza reakcję.

Kierunek reakcji katalizowanej enzymami jest bezpośrednio zależny od stężenia enzymu, substratu i produktu. Na przykład dużo substratu z niewielką ilością produktu daje więcej produktu. Innym przykładem jest duża ilość produktu z niewielką ilością enzymu, która tworzy więcej substratu. Wiele można się dowiedzieć o enzymach, badając kinetykę reakcji katalizowanej enzymami. Możliwe jest zmierzenie ilości wytworzonego produktu lub ilości użytego substratu, od momentu zebrania reagentów, aż do zatrzymania reakcji.

Katalaza enzymatyczna, pracując w optymalnych warunkach, zauważalnie zwiększa szybkość rozkładu nadtlenku wodoru.

Materiały potrzebne do ćwiczenia 2A laboratorium to: 30 ml 1,5% (0,44 M) H2O2, 50 ml zlewka szklana, 6 ml świeżo przygotowanego roztworu katalazy, probówka, wrząca łaźnia wodna, 1 cm3 wątroby, nóż do maceracji, ręczniki papierowe, okulary ochronne, fartuch laboratoryjny, ołówek, gumka i papier do zapisywania wyników.

Materiały potrzebne do ćwiczenia 2B to: 10 ml 1,5% H2O2, dwie czyste szklane zlewki, 1 ml H2O, 10 ml H2SO4, biała kartka papieru, 5 ml strzykawka, około 5 ml KMnO4, papier, ołówek , gumka, okulary ochronne i fartuchy laboratoryjne.

Materiały potrzebne do ćwiczenia 2C laboratorium to: 20 mL 1,5% H2O2, dwie szklane zlewki, 1 mL H2O, 10 mL H2SO4, biała kartka papieru, strzykawka 5 mL, około 5 mL KMnO4, papier , ołówek, gumka, okulary ochronne i fartuchy laboratoryjne.

Do tej części eksperymentu potrzebne materiały to 12 kubków oznaczonych jako 10, 30, 60, 120, 180 i 360 po dwa, sześć kubków oznaczonych kwasem, 60 ml 1,5% H2O2, czysta zlewka o pojemności 50 ml, 6 ml ekstraktu katalazy, dwie 5-ml strzykawki, KMnO4, zegar, papier, ołówek, czarny marker, gumka, okulary ochronne i fartuch laboratoryjny.

Przenieś 10 ml 1,5% H2O2 do szklanej zlewki o pojemności 50 ml i dodaj 1 ml świeżo przygotowanego roztworu katalazy. Pamiętaj, aby przez cały czas trzymać roztwór katalazy na lodzie. Zapisz wyniki. Następnie przenieś 5 ml oczyszczonego ekstraktu katalazy do probówki i umieść ją we wrzącej łaźni wodnej na 5 minut. Przenieś 10 ml 1,5% H2O2 do zlewki o pojemności 50 ml i dodaj 1 ml schłodzonego, przegotowanego roztworu katalazy. Ponownie zanotuj wyniki. Aby zademonstrować obecność katalazy w żywej tkance, wytnij 1 cm wątroby, zmaceruj ją i przenieś do 50-ml szklanej zlewki zawierającej 10 ml 1,5% H2O2. Zapisz te wyniki.

Wlej 10 ml 1,5% H2O2 do czystej szklanej zlewki. Dodaj 1 ml H2O. Dodaj 10 mL H2SO4 (1,0 M) zachowując szczególną ostrożność. Dobrze wymieszaj ten roztwór. Wyjmij 5 ml próbkę i umieść ją w innej zlewce. Oznacz ilość H2O2 w następujący sposób. Umieść zlewkę zawierającą próbkę na białym papierze. Za pomocą strzykawki o pojemności 5 ml dodawać KMnO4 po kropli do roztworu, aż do uzyskania trwałego różowego lub brązowego koloru. Pamiętaj, aby po dodaniu każdej kropli delikatnie zamieszać roztwór. Zapisz wszystkie wyniki. Skontaktuj się z inną grupą, zanim przejdziesz dalej, aby zobaczyć, że wyniki są podobne.

Aby określić szybkość spontanicznej konwersji H2O2 do H2O i O2 w reakcji niekatalizowanej, umieść około 20 ml 1,5% H2O2 w zlewce. Przechowuj go bez przykrycia w temperaturze pokojowej przez około 24 godziny. Powtórz kroki z ćwiczenia 2B, używając niekatalizowanego H2O2, aby określić proporcjonalną ilość H2O2 pozostałego po 24 godzinach. Zapisz wyniki.

Jeśli od wykonania ćwiczenia B minął dzień lub więcej, konieczne jest ponowne ustalenie linii podstawowej. Powtórz test i zapisz wyniki. Porównaj z innymi grupami, aby sprawdzić, czy wyniki są podobne. Aby określić przebieg reakcji enzymatycznej, należy zmierzyć, ile substratu zanika w czasie. Najpierw ustaw kubki z godzinami i słowem kwas do góry. Dodaj 10 ml H2SO4 do każdej z kubków oznaczonych kwasem. Następnie wlej 10 ml 1,5% H2O2 do kubka oznaczonego 10 sek. Dodaj 1 ml ekstraktu katalazy do tego kubka. Mieszaj delikatnie przez 10 sekund. (Oblicz czas za pomocą timera, aby uzyskać dokładność.) Po 10 sekundach dodaj zawartość jednego z kubków wypełnionych kwasem. Wyjmij 5 ml i umieść w drugiej filiżance oznaczonej 10 sek. Oznaczyć próbkę o objętości 5 ml, dodając KMnO4 po kropli, aż roztwór uzyska różową lub brązową barwę. Powtórz powyższe kroki, ale pozwól, aby reakcje przebiegały odpowiednio przez 30, 60, 120, 180 i 360 sekund. Użyj odpowiednich, oznaczonych kubków w czasie. Zapisz wszystkie wyniki i obserwacje.


Obejrzyj wideo: Gorzka prawda o słodkim miodzie. Czy warto jeść miód? (Lipiec 2022).


Uwagi:

  1. Kye

    Zatrzymał się na forum i widział ten temat. Czy pozwalasz mi pomóc?

  2. Roswald

    Świetnie, to bardzo cenna informacja.

  3. Tojagar

    pa… jakaś głupota

  4. Ogaleesha

    Moim zdaniem jest to interesujące pytanie, biorę udział w dyskusji. Razem możemy dojść do właściwej odpowiedzi.



Napisać wiadomość