Informacja

S2018_Wykład15_Czytanie - Biologia

S2018_Wykład15_Czytanie - Biologia



We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Wprowadzenie do oddychania i Transport elektronów Więzy

Ogólny przegląd i punkty, o których należy pamiętać

W kolejnych kilku modułach zaczynamy poznawać proces oddychania i role, jakie odgrywają w tym procesie łańcuchy transportu elektronów. Definicja słowa „oddychanie”, którą większość ludzi zna, to „akt oddychania”. Kiedy my oddech, powietrze, w tym tlen cząsteczkowy, jest wprowadzane do naszych płuc z zewnątrz ciała, tlen zostaje wtedy zredukowany, a produkty przemiany materii, w tym zredukowany tlen w postaci wody, są wydychane. Mówiąc bardziej ogólnie, część reagentów dostaje się do organizmu, a następnie ulega redukcji i opuszcza organizm jako produkt odpadowy.

Ten ogólny pomysł, w skrócie, może być ogólnie zastosowany w całej biologii. Należy pamiętać, że tlen nie zawsze musi być związkiem, który jest wprowadzany, redukowany i wyrzucany jako odpad. Związki, na które „zrzucane” są elektrony, są bardziej szczegółowo znane jako „terminalne akceptory elektronówCząsteczki, z których pochodzą elektrony, różnią się znacznie w zależności od biologii (przyjrzeliśmy się tylko jednemu możliwemu źródłu - zredukowanej cząsteczce opartej na węglu glukozy).

Pomiędzy pierwotnym źródłem elektronów a końcowym akceptorem elektronów znajduje się szereg reakcji biochemicznych obejmujących co najmniej jedną reakcję red/ox. Te reakcje red/ox gromadzą energię dla komórki poprzez sprzężenie egzergetycznej reakcji red/ox z reakcją wymagającą energii w komórce. Podczas oddychania specjalny zestaw enzymów przeprowadza połączoną serię reakcji red/ox, które ostatecznie przenoszą elektrony na terminalny akceptor elektronów.

Te „łańcuchy” enzymów red/ox i nośników elektronów są nazywane łańcuchy transportu elektronów (ITP). W oddychających tlenowo komórkach eukariotycznych ETC składa się z czterech dużych, wielobiałkowych kompleksów osadzonych w wewnętrznej błonie mitochondrialnej i dwóch małych, dyfundujących nośników elektronów, przenoszących elektrony między nimi. Elektrony przechodzą z enzymu do enzymu w serii reakcji red/ox. Reakcje te łączą egzergiczne reakcje red/ox z transportem jonów wodorowych drogą endergoniczną przez wewnętrzną błonę mitochondrialną. Proces ten przyczynia się do powstania transbłonowego gradientu elektrochemicznego. Elektrony przechodzące przez ETC stopniowo tracą energię potencjalną aż do momentu, w którym osadzają się na końcowym akceptorze elektronów, który jest zwykle usuwany jako odpad z ogniwa. Gdy tlen działa jako końcowy akceptor elektronów, różnica energii swobodnej tego wieloetapowego procesu red/ox wynosi ~-60 kcal/mol, gdy NADH oddaje elektrony lub ~45 kcal/mol, gdy FADH2 darowizny.

Uwaga: Tlen nie jest jedynym, ani najczęściej używanym, terminalnym akceptorem elektronów w przyrodzie

Przypomnijmy, że używamy tlenu jako przykładu tylko jednego z wielu możliwych terminalnych akceptorów elektronów, jakie można znaleźć w przyrodzie. Różnice energii swobodnej związane z oddychaniem w organizmach beztlenowych będą różne.

W poprzednich modułach omawialiśmy ogólną koncepcję reakcji red/ox w biologii i wprowadziliśmy Wieżę Elektronową, narzędzie pomagające zrozumieć chemię red/ox oraz oszacować kierunek i wielkość potencjalnych różnic energii dla różnych par red/ox. W późniejszych modułach omawiano fosforylację i fermentację na poziomie substratu i widzieliśmy, w jaki sposób egzergiczne reakcje red/ox mogą być bezpośrednio sprzężone przez enzymy z endergoniczną syntezą ATP.

Przypuszcza się, że procesy te są jedną z najstarszych form produkcji energii wykorzystywanych przez komórki. W tej części omówimy kolejny ewolucyjny postęp w komórkowym metabolizmie energii, fosforylację oksydacyjną. Przede wszystkim pamiętaj, że fosforylacja oksydacyjna nie implikują użycie tlenu. Zamiast tego używa się terminu fosforylacja oksydacyjna, ponieważ ten proces syntezy ATP opiera się na reakcjach red/ox w celu wygenerowania elektrochemicznego potencjał transbłonowy które mogą być następnie wykorzystane przez komórkę do wykonania pracy syntezy ATP.


Szybki przegląd zasad dotyczących łańcuchów transportu elektronów

ETC zaczyna się od dodania elektronów od NADH, FADH2 lub inne zredukowane związki. Elektrony te przechodzą przez szereg transporterów elektronów, enzymów osadzonych w błonie lub innych nośników, które przechodzą reakcje red/ox. Swobodna energia przenoszona z tych egzergicznych reakcji red/ox jest często sprzężona z ruchem endergonicznym protonów przez błonę. Ponieważ membrana jest skuteczną barierą dla naładowanych gatunków, to pompowanie skutkuje nierównomierną akumulacją protonów po obu stronach membrany. To z kolei „polaryzuje” lub „ładuje” membranę, z dodatnim (protony) netto po jednej stronie membrany i ujemnym ładunkiem po drugiej stronie membrany. Oddzielenie ładunku tworzy potencjał elektryczny. Ponadto akumulacja protonów powoduje również gradient pH znany jako a chemiczny potencjałprzez błonę. Razem te dwa gradienty (elektryczny i chemiczny) nazywane są an gradient elektrochemiczny.

Recenzja: Wieża elektronowa

Ponieważ chemia red/ox jest tak kluczowa dla tematu, zaczynamy od szybkiego przeglądu tabeli potencjału redukcyjnego – czasami nazywanej „wieżą red/ox” lub „wieżą elektronową”. Możesz usłyszeć, że instruktorzy używają tych terminów zamiennie. Jak omówiliśmy w poprzednich modułach, wszystkie rodzaje związków mogą uczestniczyć w biologicznych reakcjach red/ox. Zrozumienie wszystkich tych informacji i uszeregowanie potencjalnych par red/ox może być mylące. Opracowano narzędzie do oceny połówkowych reakcji red/ox na podstawie ich potencjałów redukcyjnych lub E0' wartości. To, czy dany związek może działać jako donor elektronów (reduktor) lub akceptor elektronów (utleniacz), zależy od tego, z jakim innym związkiem wchodzi w interakcje. Wieża czerwień / wół szereguje różne popularne związki (ich reakcje połówkowe) od większości ujemnych E0', związki, które łatwo pozbywają się elektronów, do najbardziej dodatniego E0', związki najprawdopodobniej akceptujące elektrony. Wieża organizuje te połówkowe reakcje w oparciu o zdolność elektronów do przyjmowania elektronów. Ponadto w wielu wieżach typu red/ox każda reakcja połówkowa jest zapisywana umownie z formą utlenioną po lewej stronie, a następnie formą zredukowaną po prawej stronie. Te dwie formy mogą być oddzielone ukośnikiem, na przykład reakcja połówkowa redukcji NAD+ do NADH zapisuje się: NAD+/NADH + 2e-lub w oddzielnych kolumnach. Poniżej pokazano wieżę elektronową.

Rysunek 1. Wspólna biologiczna „wieża czerwona/wół”

Notatka

Użyj powyższej wieży red/ox jako przewodnika odniesienia, aby zorientować się w potencjale redukcyjnym różnych związków w ETC. Reakcje red/ox mogą być egzergiczne lub endergoniczne, w zależności od względnych potencjałów red/ox donora i akceptora. Pamiętaj też, że istnieje wiele różnych sposobów patrzenia na to pojęciowo; ten typ wieży czerwono-wół to tylko jeden sposób.

Notatka: Skróty językowe pojawiają się ponownie

W powyższej tabeli red/ox niektóre wpisy wydają się być napisane w niekonwencjonalny sposób. Na przykład cytochrom cwół/czerwony. Wygląda na to, że na liście jest tylko jeden formularz. Czemu? To kolejny przykład skrótów językowych (prawdopodobnie dlatego, że ktoś był zbyt leniwy, aby dwukrotnie napisać cytochrom), które mogą być mylące - szczególnie dla studentów. Powyższy zapis można przepisać jako Cytochrome cwół/Cytochrom cczerwony aby wskazać, że białko cytochromu c może istnieć w jednym i utlenionym stanie Cytochrom cwół lub w stanie zredukowanym Cytochrom cczerwony.

Recenzja wideo z wieży Red/ox

Aby zobaczyć krótki film o tym, jak korzystać z wieży czerwonej / wół w problemach z czerwonym / wół, kliknij tutaj. Ten film został nakręcony przez dr Easlon dla studentów Bis2A.

Korzystanie z wieży red/ox: narzędzie pomagające zrozumieć łańcuchy transportu elektronów

Zgodnie z konwencją reakcje połówkowe wieży są zapisywane z postacią utlenioną związku po lewej stronie i postacią zredukowaną po prawej stronie. Zauważ, że związki takie jak glukoza i wodór są doskonałymi dawcami elektronów i mają bardzo niski potencjał redukcyjny E0'. Związki, takie jak tlen i azotyny, których reakcje połówkowe mają stosunkowo wysoki dodatni potencjał redukcyjny (E0') generalnie robią dobre akceptory elektronów znajdują się na przeciwległym końcu tabeli.

Przykład: Menachinon

Spójrzmy na menachinonwół/czerwony. Ten związek znajduje się w środku wieży czerwieni / wołu z połówkową reakcją E0' wartość -0,074 eV. Menachinonwół może spontanicznie (ΔG<0) przyjmować elektrony ze zredukowanych form związków o niższej reakcji połówkowej E0'. Takie transfery z menachinonuczerwony i utleniona forma pierwotnego donora elektronów. W powyższej tabeli przykłady związków, które mogą działać jako donory elektronów dla menachinonu obejmują FADH2, E0' wartość -0,22 lub NADH, z E0' wartość -0,32 eV. Pamiętaj, że zredukowane formy znajdują się po prawej stronie pary czerwony/ox.

Po zredukowaniu menachinonu może teraz spontanicznie (ΔG<0) oddawać elektrony dowolnemu związkowi o wyższej reakcji połówkowej E0' wartość. Możliwe akceptory elektronów obejmują cytochrom bwół z E0' wartość 0,035 eV; lub ubichinonwół z E0' 0,11 eV. Pamiętaj, że formy utlenione leżą po lewej stronie reakcji połówkowej.

Łańcuchy transportu elektronów

jakiś łańcuch transportu elektronów, lub ITP, składa się z grupy kompleksów białkowych znajdujących się w błonie i wokół niej, które pomagają energetycznie sprzęgać serie egzoergicznych/spontanicznych reakcji red/ox z endergonicznym pompowaniem protonów przez błonę w celu wygenerowania gradientu elektrochemicznego. Ten gradient elektrochemiczny tworzy potencjał energii swobodnej, który jest określany jako a siła napędowa protonów którego energetycznie „w dół” przepływ egzergiczny można później połączyć z różnymi procesami komórkowymi.

Przegląd ETC

Krok 1: Elektrony wchodzą do ETC z dawcy elektronów, takiego jak NADH lub FADH2, które powstają podczas różnych reakcji katabolicznych, w tym związanych z utlenianiem glukozy. W zależności od liczby i rodzaju nośników elektronów ETC wykorzystywanych przez organizm, elektrony mogą wchodzić w różne miejsca w łańcuchu transportu elektronów. Wejście elektronów w określone „miejsce” w ETC zależy od odpowiednich potencjałów redukcyjnych donorów i akceptorów elektronów.


Krok 2: Po pierwszej reakcji red/ox, początkowy donor elektronów ulegnie utlenieniu, a akceptor elektronów ulegnie redukcji. Różnica potencjału red/ox między akceptorem i donorem elektronów jest związana z ΔG przez zależność ΔG = -nFΔE, gdzie n = liczba przenoszonych elektronów i F = stała Faradaya. Im większa dodatnia ΔE, tym bardziej egzoergiczna jest reakcja red/ox.


Krok 3: Jeśli podczas egzergonicznego etapu red/ox przekazywana jest wystarczająca ilość energii, nośnik elektronów może sprzęgać tę ujemną zmianę energii swobodnej z endogonicznym procesem przenoszenia protonu z jednej strony błony na drugą.


Krok 4: Po zwykle wielokrotnych transferach red/ox elektron jest dostarczany do cząsteczki znanej jako terminalny akceptor elektronów. W przypadku człowieka końcowym akceptorem elektronów jest tlen. Jednak w naturze istnieje wiele, wiele, wiele innych możliwych akceptorów elektronów; patrz poniżej.

Uwaga: możliwa dyskusja

Elektrony wchodzące do ETC nie muszą pochodzić z NADH lub FADH2. Wiele innych związków może służyć jako donory elektronów; jedyne wymagania to (1) istnienie enzymu, który może utlenić donor elektronów, a następnie zredukować inny związek, oraz (2) aby ∆E0' jest dodatnia (np. ΔG<0). Nawet niewielkie ilości darmowych transferów energii mogą się sumować. Na przykład istnieją bakterie, które używają H2 jako dawca elektronów. Nie trudno w to uwierzyć, ponieważ reakcja połówkowa 2H+ + 2 e-/H2 ma potencjał redukcyjny (E0') -0,42 V. Jeśli te elektrony są ostatecznie dostarczane do tlenu, to ΔE0' reakcji wynosi 1,24 V, co odpowiada dużemu ujemnemu G (-ΔG). Alternatywnie istnieją bakterie, które mogą utleniać żelazo, Fe2+ przy pH 7 do Fe3+ z potencjałem redukcyjnym (E0') + 0,2 V. Bakterie te wykorzystują tlen jako terminalny akceptor elektronów, a w tym przypadku ΔE0' reakcji wynosi około 0,62 V. To nadal daje -ΔG. Najważniejsze jest to, że w zależności od donora i akceptora elektronów, z których korzysta organizm, niewielka lub duża ilość energii może zostać przeniesiona i wykorzystana przez komórkę na elektrony oddane do łańcucha transportu elektronów.

Jakie są kompleksy ETC?

ETC składają się z szeregu (przynajmniej jednego) białek red/ox związanych z błoną lub (niektóre są integralnymi) kompleksami białkowymi (kompleks = więcej niż jedno białko ułożone w czwartorzędową strukturę), które przenoszą elektrony ze źródła dawcy, takie jak jako NADH do końcowego akceptora elektronów na końcu, takiego jak tlen. Ta konkretna para dawca/akceptor końcowy jest pierwszą stosowaną w ludzkich mitochondriach. Każdy transfer elektronów w ETC wymaga zredukowanego substratu jako donora elektronów i utlenionego substratu jako akceptora elektronów. W większości przypadków akceptor elektronów jest członkiem samego kompleksu enzymatycznego. Po zredukowaniu kompleksu kompleks może służyć jako donor elektronów do następnej reakcji.

Jak kompleksy ETC przenoszą elektrony?

Jak wspomniano wcześniej, ETC składa się z szeregu kompleksów białkowych, które przechodzą szereg połączonych reakcji red/ox. Kompleksy te to w rzeczywistości wielobiałkowe kompleksy enzymatyczne określane jako oksydoreduktazy lub po prostu, reduktazy. Jedynym wyjątkiem od tej konwencji nazewnictwa jest terminalny kompleks w oddychaniu tlenowym, który wykorzystuje tlen cząsteczkowy jako terminalny akceptor elektronów. Ten kompleks enzymatyczny jest określany jako an oksydaza. Reakcje red/ox w tych kompleksach są zazwyczaj przeprowadzane przez ugrupowanie niebiałkowe zwane a grupa protetyczna. Grupy prostetyczne są bezpośrednio zaangażowane w reakcje red/ox katalizowane przez związane z nimi oksydoreduktazy. Ogólnie rzecz biorąc, te grupy protetyczne można podzielić na dwa ogólne typy: te, które przenoszą zarówno elektrony i protony, jak i te, które przenoszą tylko elektrony.

Notatka

To zastosowanie grup protetycznych przez członków ETC jest prawdziwe dla wszystkich nośników elektronów z wyjątkiem chinonów, które są klasą lipidów, które mogą być bezpośrednio redukowane lub utleniane przez oksydoreduktazy. Zarówno Quinone(czerwony) i Quinone(wół) formy tych lipidów są rozpuszczalne w błonie i mogą przechodzić od kompleksu do kompleksu, aby przemieszczać elektrony.

Nośniki elektronów i protonów

  • Flawoproteiny (Fp)białka te zawierają organiczną grupę protetyczną zwaną a flawina, który jest rzeczywistym ugrupowaniem, które przechodzi reakcję utleniania/redukcji. FADH2 jest przykładem Fp.
  • Chinony to rodzina lipidów, co oznacza, że ​​są rozpuszczalne w błonie.
  • Należy również zauważyć, że NADH i NADPH są uważane za elektrony (2e-) i proton (2H+) przewoźników.

Nośniki elektronów

  • Cytochromy to białka zawierające hemową grupę protetyczną. Hem jest zdolny do przenoszenia pojedynczego elektronu.
  • Białka żelazowo-siarkowe zawierają niehemową klaster żelaza i siarki, które mogą przenosić elektron. Grupa protetyczna jest często skracana jako Fe-S

Oddychanie tlenowe a oddychanie beztlenowe

My, ludzie, używamy tlenu jako terminalny akceptor elektronów dla ETC w naszych komórkach. Dzieje się tak również w przypadku wielu organizmów, z którymi celowo i często wchodzimy w interakcje (np. nasi koledzy z klasy, zwierzęta domowe, zwierzęta spożywcze itp.). Wdychamy tlen; nasze komórki pobierają go i transportują do mitochondriów, gdzie jest używany jako ostateczny akceptor elektronów z naszych łańcuchów transportu elektronów. Proces ten – ponieważ tlen jest używany jako terminalny akceptor elektronów – nazywa się oddychanie aerobowe.

Chociaż możemy używać tlenu jako końcowego akceptora elektronów w naszych łańcuchach oddechowych, nie jest to jedyny sposób oddychania na planecie. Rzeczywiście, bardziej ogólne procesy oddychania wyewoluowały w czasie, gdy tlen nie był głównym składnikiem atmosfery. W konsekwencji wiele organizmów może wykorzystywać różne związki, w tym azotany (NO3-), azotyn (NO2-), nawet żelazo (Fe3+) jako terminalne akceptory elektronów. Kiedy tlen jest NIE terminalny akceptor elektronów, proces jest określany jako oddychanie beztlenowe. Dlatego oddychanie lub fosforylacja oksydacyjna w ogóle nie wymaga tlenu; po prostu wymaga związku o wystarczająco wysokim potencjale redukcyjnym, aby działał jako terminalny akceptor elektronów, przyjmując elektrony z jednego z kompleksów w ETC.

Zdolność niektórych organizmów do zmiany ich terminalnego akceptora elektronów zapewnia elastyczność metaboliczną i może zapewnić lepsze przeżycie, jeśli dany akceptor terminalny ma ograniczoną podaż. Pomyśl o tym: pod nieobecność tlenu umieramy; ale inne organizmy mogą używać innego terminalnego akceptora elektronów, gdy warunki zmieniają się, aby przetrwać.

Ogólny przykład: prosty, dwuzłożony ETC

Poniższy rysunek przedstawia ogólny łańcuch transportu elektronów, złożony z dwóch integralnych kompleksów błonowych; Kompleks I(wół) i Kompleks II(wół). Zredukowany donor elektronów, oznaczony jako DH (taki jak NADH lub FADH2) zmniejsza Kompleks I(wół), dając początek utlenionej postaci D (takiej jak NAD+ lub FAD+). Jednocześnie grupa protetyczna w Kompleksie I jest teraz zmniejszona (akceptuje elektrony). W tym przykładzie reakcja red/ox ma charakter egzoergiczny, a różnica energii swobodnej jest sprzężona przez enzymy w Kompleksie I z translokacją endergoniczną protonu z jednej strony błony na drugą. Wynik netto jest taki, że jedna powierzchnia membrany staje się bardziej ujemnie naładowana z powodu nadmiaru jonów hydroksylowych (OH-), a druga strona staje się naładowana dodatnio z powodu wzrostu protonów po drugiej stronie. Kompleks I(czerwony) może teraz zredukować mobilny nośnik elektronów Q, który następnie przejdzie przez błonę i przeniesie elektron(y) do grupy protetycznej Kompleksu II(czerwony). Elektrony przechodzą z Kompleksu I do Q, a następnie z Q do Kompleksu II poprzez termodynamicznie spontaniczne reakcje red/ox, regenerując Kompleks I(wół), co może powtórzyć poprzedni proces. Kompleks II(czerwony) następnie redukuje A, końcowy akceptor elektronów, aby zregenerować Kompleks II(wół) i stwórz zredukowaną formę terminalnego akceptora elektronów, AH. W tym konkretnym przykładzie Kompleks II może również translokować proton podczas procesu. Jeśli A jest tlenem cząsteczkowym, AH reprezentuje wodę, a proces byłby uważany za model tlenowego ETC. Natomiast jeśli A jest azotanem, NO3-, to AH oznacza NO2- (azotyn) i byłby to przykład beztlenowej ETC.

Rysunek 1. Generic 2 złożony łańcuch transportu elektronów. Na rysunku DH jest dawcą elektronów (zmniejszony dawca), a D jest utlenionym dawcą. A jest utlenionym końcowym akceptorem elektronów, a AH jest produktem końcowym, zredukowaną formą akceptora. Gdy DH utlenia się do D, protony przemieszczają się przez błonę, pozostawiając nadmiar jonów hydroksylowych (naładowanych ujemnie) po jednej stronie membrany i protonów (naładowanych dodatnio) po drugiej stronie membrany. Ta sama reakcja zachodzi w Kompleksie II, gdy terminalny akceptor elektronów zostaje zredukowany do AH.

Uznanie: Marc T. Facciotti (oryginalna praca)

Ćwiczenie 1

Myśl pytanie

Na podstawie powyższego rysunku użyj wieży elektronowej, aby obliczyć różnicę w potencjale elektrycznym, jeśli (a) DH to NADH, a A to O2oraz (b) DH to NADH i A to NO3-. Które pary donor elektronów i terminalny akceptor elektronów (a) lub (b) „pobierają” największą ilość energii swobodnej?

Szczegółowe spojrzenie na oddychanie tlenowe

Eukariotyczne mitochondria rozwinęły bardzo wydajną ETC. Na rysunku poniżej przedstawiono cztery kompleksy złożone z białek, oznaczonych od I do IV. Agregacja tych czterech kompleksów, wraz ze związanymi z nimi ruchomymi, pomocniczymi nośnikami elektronów, nazywana jest również łańcuchem transportu elektronów. Ten typ łańcucha transportu elektronów występuje w wielu kopiach w wewnętrznej błonie mitochondrialnej eukariontów.

Rysunek 2. Łańcuch transportu elektronów to seria transporterów elektronów osadzonych w wewnętrznej błonie mitochondrialnej, która przenosi elektrony z NADH i FADH2 do tlenu cząsteczkowego. W tym procesie protony są pompowane z macierzy mitochondrialnej do przestrzeni międzybłonowej, a tlen jest redukowany do wody.

Kompleks I

Na początek dwa elektrony są przenoszone do pierwszego kompleksu białkowego na pokładzie NADH. Ten kompleks, oznaczony I na Figurze 2, zawiera mononukleotyd flawiny (FMN) i białka zawierające żelazo-siarka (Fe-S). FMN, który pochodzi z witaminy B2, zwana również ryboflawiną, jest jedną z kilku grup protetycznych lub kofaktorów w łańcuchu transportu elektronów. Grupy protetyczne są organicznymi lub nieorganicznymi, niepeptydowymi cząsteczkami związanymi z białkiem, które ułatwiają jego działanie; grupy protetyczne obejmują koenzymy, które są prostymi grupami enzymów. Enzym w Kompleksie I jest również nazywany dehydrogenazą NADH i jest bardzo dużym białkiem zawierającym 45 pojedynczych łańcuchów polipeptydowych. Kompleks I może pompować cztery jony wodorowe przez błonę z matrycy do przestrzeni międzybłonowej, pomagając w ten sposób wygenerować i utrzymać gradient jonów wodorowych między dwoma przedziałami oddzielonymi wewnętrzną błoną mitochondrialną.

Q i Kompleks II

Kompleks II bezpośrednio otrzymuje FADH2, który nie przechodzi przez Kompleks I. Związkiem łączącym pierwszy i drugi kompleks z trzecim jest ubichinon (Q). Cząsteczka Q jest rozpuszczalna w lipidach i swobodnie przemieszcza się przez hydrofobowy rdzeń błony. Po zmniejszeniu (QH2), ubichinon dostarcza swoje elektrony do następnego kompleksu w łańcuchu transportu elektronów. Q otrzymuje elektrony pochodzące z NADH z Kompleksu I i elektrony pochodzące z FADH2 z Kompleksu II, dehydrogenaza bursztynianowa. Ponieważ te elektrony omijają i tym samym nie zasilają pompy protonowej w pierwszym kompleksie, mniej cząsteczek ATP jest wytwarzanych z FADH2 elektrony. Jak zobaczymy w następnej sekcji, liczba ostatecznie otrzymanych cząsteczek ATP jest wprost proporcjonalna do liczby protonów pompowanych przez wewnętrzną błonę mitochondrialną.

Kompleks III

Trzeci kompleks składa się z cytochromu b, innego białka Fe-S, centrum Rieske (centrum 2Fe-2S) i białek cytochromu c; kompleks ten jest również nazywany oksydoreduktazą cytochromową. Białka cytochromowe mają protetyczną grupę hemu. Cząsteczka hemu jest podobna do hemu w hemoglobinie, ale przenosi elektrony, a nie tlen. W rezultacie jon żelaza w jego rdzeniu jest redukowany i utleniany, gdy przechodzi przez elektrony, oscylując między różnymi stopniami utlenienia: Fe2+ (zredukowana) i Fe3+ (utleniona). Cząsteczki hemu w cytochromach mają nieco inne właściwości ze względu na działanie różnych białek wiążących je, nadając nieco inne właściwości każdemu kompleksowi. Kompleks III pompuje protony przez błonę i przekazuje swoje elektrony cytochromowi c w celu transportu do czwartego kompleksu białek i enzymów (cytochrom c jest akceptorem elektronów z Q; jednak podczas gdy Q przenosi pary elektronów, cytochrom c może przyjąć tylko jeden na czas).

Kompleks IV

Czwarty kompleks składa się z białek cytochromowych c, a i a3. Kompleks ten zawiera dwie grupy hemowe (po jednej w każdym z dwóch Cytochromów, a i a3) oraz trzy jony miedzi (parę CuA i jeden CuB w Cytochromie a3). Cytochromy bardzo mocno utrzymują cząsteczkę tlenu pomiędzy jonami żelaza i miedzi, aż do całkowitego zredukowania tlenu. Zredukowany tlen następnie pobiera dwa jony wodorowe z otaczającego środowiska, aby wytworzyć wodę (H2O). Usunięcie jonów wodorowych z układu przyczynia się do gradientu jonów wykorzystywanego w procesie chemiosmozy.

Chemiosmoza

w chemiosmoza, energia swobodna z serii opisanych właśnie reakcji red/ox jest wykorzystywana do pompowania protonów przez błonę. Nierównomierny rozkład H+ jony przechodzące przez błonę ustalają zarówno gradienty stężenia, jak i elektryczne (a więc gradient elektrochemiczny), dzięki dodatniemu ładunkowi protonu i ich agregacji po jednej stronie błony.

Gdyby membrana była otwarta na dyfuzję przez protony, jony miałyby tendencję do dyfundowania z powrotem do matrycy, napędzane ich gradientem elektrochemicznym. Jednakże jony nie mogą dyfundować przez niepolarne regiony błon fosfolipidowych bez pomocy kanałów jonowych. Podobnie protony w przestrzeni międzybłonowej mogą przechodzić przez wewnętrzną błonę mitochondrialną tylko przez integralne białko błonowe zwane syntazą ATP (przedstawione poniżej). To złożone białko działa jak maleńki generator, obracany przez transfer energii za pośrednictwem protonów poruszających się w dół ich gradientu elektrochemicznego. Ruch tej maszyny molekularnej (enzymu) służy obniżeniu energii aktywacji reakcji i sprzęganiu egzergicznego transferu energii związanego z ruchem protonów w dół ich gradientu elektrochemicznego z addycją enzymu fosforanu do ADP, tworząc ATP.

Rysunek 3. Syntaza ATP to złożona, molekularna maszyna, która wykorzystuje proton (H+) gradient tworzący ATP z ADP i nieorganicznego fosforanu (Pi).

Źródło: modyfikacja pracy Klausa Hoffmeiera

Uwaga: możliwa dyskusja

Dinitrofenol (DNP) to niewielka substancja chemiczna, która służy do odłączenia przepływu protonów przez wewnętrzną błonę mitochondrialną do syntazy ATP, a tym samym do syntezy ATP. DNP sprawia, że ​​membrana przepuszcza protony. Był używany do 1938 roku jako lek na odchudzanie. Jakiego wpływu można oczekiwać od DNP na różnicę pH po obu stronach wewnętrznej błony mitochondrialnej? Jak myślisz, dlaczego może to być skuteczny lek na odchudzanie? Dlaczego może to być niebezpieczne?

W zdrowych komórkach chemiosmoza (przedstawiona poniżej) jest wykorzystywana do generowania 90 procent ATP wytwarzanego podczas tlenowego katabolizmu glukozy; jest to również metoda wykorzystywana w reakcjach świetlnych fotosyntezy do wykorzystania energii światła słonecznego w procesie fotofosforylacji. Przypomnijmy, że wytwarzanie ATP za pomocą procesu chemiosmozy w mitochondriach nazywa się fosforylacją oksydacyjną i że podobny proces może zachodzić w błonach komórek bakteryjnych i archeonów. Ogólnym wynikiem tych reakcji jest produkcja ATP z energii elektronów usuniętych pierwotnie ze zredukowanej cząsteczki organicznej, takiej jak glukoza. W przykładzie aerobowym elektrony te ostatecznie redukują tlen, a tym samym tworzą wodę.

Rysunek 4. W fosforylacji oksydacyjnej gradient pH tworzony przez łańcuch transportu elektronów jest wykorzystywany przez syntazę ATP do wytworzenia ATP w bakteriach Gram.

Przydatny link: Jak powstaje ATP z syntazy ATP

Uwaga: możliwa dyskusja

Cyjanek hamuje oksydazę cytochromu c, składnik łańcucha transportu elektronów. Jeśli dojdzie do zatrucia cyjankiem, czy spodziewałbyś się, że pH przestrzeni międzybłonowej wzrośnie czy spadnie? Jaki wpływ miałby cyjanek na syntezę ATP?

Hipoteza dotycząca ewolucji ETC

Proponowane powiązanie między SLP/fermentacją a ewolucją ETC:

W poprzednim omówieniu metabolizmu energetycznego zbadaliśmy fosforylację na poziomie substratu (SLP) i reakcje fermentacyjne. Jedno z pytań w punkty dyskusyjne ponieważ dyskusja brzmiała: jakie są krótko- i długoterminowe konsekwencje SLP dla środowiska? Omówiliśmy, w jaki sposób komórki muszą współewoluować mechanizmy w celu usunięcia protonów z cytozolu (wnętrza komórki), co doprowadziło do ewolucji F0F1-ATPaza, wielopodjednostkowy enzym, który przenosi protony z wnętrza komórki na zewnątrz komórki poprzez hydrolizę ATP, jak pokazano poniżej na pierwszym rysunku poniżej. Ten układ działa tak długo, jak długo małe zredukowane cząsteczki organiczne są swobodnie dostępne, dzięki czemu SLP i fermentacja są korzystne. Jednakże, gdy te procesy biologiczne trwają, małe zredukowane cząsteczki organiczne zaczynają być zużywane, a ich stężenie spada; wymaga to większej wydajności ogniw.

Jednym ze źródeł potencjalnych „odpadów ATP” jest usuwanie protonów z cytozolu komórki; organizmy, które mogłyby znaleźć inne mechanizmy wydalania gromadzących się protonów, zachowując jednocześnie ATP, mogą mieć selektywną przewagę. Postawiono hipotezę, że ta selektywna presja ewolucyjna potencjalnie doprowadziła do ewolucji pierwszych białek związanych z błoną, które wykorzystywały reakcje red/ox jako źródło energii (przedstawione na drugim rysunku) do pompowania gromadzących się protonów. Enzymy i kompleksy enzymatyczne o tych właściwościach istnieją dzisiaj w postaci kompleksów transportu elektronów, takich jak Kompleks I, dehydrogenaza NADH.

Rysunek 1. Proponowana ewolucja zależnego od ATP translokatora protonów

Rysunek 2. Ponieważ małe zredukowane cząsteczki organiczne stają się ograniczone, organizmy, które potrafią znaleźć alternatywne mechanizmy usuwania protonów z cytozolu, mogą mieć przewagę. Ewolucja translokatora protonów, który wykorzystuje reakcje red/ox zamiast hydrolizy ATP, może zastąpić ATP-azę.

Kontynuując tę ​​linię logiki, gdyby wyewoluowały organizmy, które mogłyby teraz wykorzystywać reakcje red/ox do przemieszczania protonów przez błonę, stworzyłyby gradient elektrochemiczny, oddzielający oba ładunek (dodatni na zewnątrz i ujemny wewnątrz; potencjał elektryczny) i pH (niskie pH na zewnątrz, wyższe pH wewnątrz). Z nadmiarem protonów na zewnątrz błony komórkowej, a F0F1-ATPaza nie zużywa już ATP do translokacji protonów, postawiono hipotezę, że gradient elektrochemiczny mógłby być następnie wykorzystany do zasilania F0F1-ATPaza „wstecz” — to znaczy tworzenie lub wytwarzanie ATP przy użyciu energii w gradientach ładunku/pH ustawionych przez pompy red/ox (jak pokazano poniżej). Ten układ nazywa się an łańcuch transportu elektronów (ETC).

Rysunek 3. Ewolucja ETC; połączenie translokatorów protonów napędzanych czerwienią i wołem w połączeniu z produkcją ATP przez F0F1-ATPaza.

UWAGA: Rozszerzona lektura na temat ewolucji łańcuchów transportu elektronów

Jeśli interesuje Cię historia ewolucji łańcuchów transportu elektronów, zapoznaj się z bardziej dogłębną dyskusją na ten temat w NCBI.


Obejrzyj wideo: Physics from Dr. Voroshilov: PY105 S 2018 Lecture15, video (Sierpień 2022).