Informacja

Wpływ histydyny na powinowactwo wiązania HisP

Wpływ histydyny na powinowactwo wiązania HisP


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Mój nauczyciel zadał mi następujące pytanie:

Białko regulujące gen o nazwie HisP reguluje enzymy biosyntezy histydyny w bakterii E. coli. HisP to białko, którego aktywność jest modulowana przez histydynę. Po związaniu histydyny, HisP zmienia swoją konformację, dramatycznie zmieniając swoje powinowactwo do sekwencji regulatorowych w promotorach genów enzymów biosyntezy histydyny.

Jeśli HisP działa jako represor transkrypcji, czy spodziewalibyście się, że HisP będzie wiązał się mocniej lub słabiej z sekwencjami regulatorowymi, gdy histydyna jest obfita? Czemu?

Moja własna próba rozwiązania:

Mniej ciasno. Jeśli histydyna jest obfita, zadaniem HisP jest zatrzymanie szlaku histadynowego jako „represora”. Jeśli HisP słabiej wiąże się z promotorami, szlak nie powinien wytwarzać tak dużej ilości histadyny.


Jeśli jednak zmienisz swoje pytanie na (Jeśli histydyny jest dużo, zadaniem HisP jest zatrzymanie szlaku histydyny jako „represora”. Jeśli HisP wiąże się słabiej z promotorami, szlak nie powinien wytwarzać tak dużo histydyny).

Wtedy należy przyjąć inne założenie, jaki jest wpływ promotora wiążącego HisP genu enzymu. Czy tłumi transkrypcję, czy wzmacnia transkrypcję.

Jeśli tłumi transkrypcję, to odpowiedź jest ściślejsza, jeśli wzmacnia transkrypcję, to odpowiedź jest mniej ścisła. Sugeruję, abyś wyraźnie to umieścił w swojej odpowiedzi, ponieważ pytanie nie jest trafne.

Myślę, że twoja odpowiedź może być błędna.

Pytanie powinno opierać się na innym założeniu, w jaki sposób to białko HisP reguluje biosyntezę histydyny. pozytywna lub negatywna regulacja sprzężenia zwrotnego.

Ogólnie synteza aminokwasów jest regulowana przez pętle ujemnego sprzężenia zwrotnego, dzięki czemu komórki mogą kontrolować ilość aminokwasów, których chcą. W takim przypadku odpowiedź powinna brzmieć mocniej. Ponieważ działa jako represor, powinien mocniej wiązać promotor, aby bardziej tłumić transkrypcję, co z kolei generuje mniej enzymu syntezy histydyny. (Wierzę, że to jest to, co twój nauczyciel chce, abyś odpowiedział)

W innym przypadku biosystemy mają czasami regulację z dodatnim sprzężeniem zwrotnym, dzięki czemu mogą wzmacniać wrażliwość na hałas otoczenia lub generować bistabilność (przełączanie fenotypowe). W takim przypadku promotor wiązania białka mniej ciasno w celu wygenerowania większej ilości histydyny.


Białko wiążące ATP HisP . transportujące histydynę

<p>Wynik adnotacji stanowi miarę heurystyczną zawartości adnotacji we wpisie UniProtKB lub proteomie. Ten wynik <strong>nie może</strong> być używany jako miara dokładności adnotacji, ponieważ nie możemy zdefiniować „poprawnej adnotacji” dla żadnego danego białka.<p><a href='/help/annotation_score' target='_top'> Więcej. </a></p> - Dowody eksperymentalne na poziomie białka i <p>Wskazuje to na rodzaj dowodów, które wspierają istnienie białka. Zwróć uwagę, że dowód „istnienia białka” nie dostarcza informacji na temat dokładności lub poprawności wyświetlanych sekwencji.<p><a href='/help/protein_existence' target='_top'>Więcej. </a></p>

Wybierz sekcję po lewej stronie, aby zobaczyć zawartość.


Sobota, 25 sierpnia 2012

Biologia człowieka – w jaki sposób zużycie energii przez mózg zależy od aktywności umysłowej?

Odpowiedziałem na fakty na to pytanie już na sceptics.SE, tu i tutaj. Oba artykuły należy bardzo uważnie przeczytać, podkreśliłem najważniejsze fakty, ale to jest bardzo podchwytliwe pytanie, zwł. jeśli chodzi o definiowanie, czym jest aktywność umysłowa. Artykuły zawierają również wyjaśnienie, w jaki sposób sygnał fMRI jest powiązany z aktywnością NEURONAL, o ile pamiętam, nie ma silnego bezpośredniego związku.

W swoim pytaniu zakładasz, że matematyk rozwiązujący równanie różniczkowe potrzebuje większej aktywności umysłowej niż dziecko czytające książkę. Czy to jest uzasadnione? Wydaje się intuicyjne, ale też bardzo subiektywne. W artykule wspominają, że przy najwyższym i najniższym zużyciu energii tracimy przytomność. Nie wyciągnę z tego wniosków. Mówisz jednak o świadomych czynnościach umysłowych, więc to może odpowiedzieć na twoje pytanie. Dla mnie oznacza to bardziej, że rozumienie ludzkiego mózgu w neurobiologii jest na poziomie Modelu Atomowego Rutherforda w Fizyce z początku XX wieku. Tak naprawdę nie mamy pojęcia, jak przetwarzana jest informacja i jak jest ograniczona prawami fizycznymi oraz zasadami entropii i energii. Czytając te dwa artykuły, wygląda na to, że ludzki mózg nie zwiększa zużycia energii tak, jak zrobiłby to komputer (analogia komputerowa zawodzi w porównaniu z ludzkim mózgiem). Większość energii jest zużywana na procesy nieświadome w „trybie czuwania”.

Podobnie jak w fizyce, skrajne przypadki, takie jak uczeni i niepełnosprawni umysłowo, są prawdopodobnie najlepszym punktem wyjścia do wykluczenia możliwych modeli ludzkiego mózgu i fizycznych warunków brzegowych, ponieważ nie możemy podejść do kwestii ludzkiego mózgu w sposób redukcjonistyczny. Jak uczeni tacy jak Kim Peek mogą przetwarzać tak ogromne ilości informacji ORAZ je zapisywać. Jest w stanie zeskanować strony książek tylko raz, a potem poznać je na pamięć. Jego mózg nie zużywa jednak więcej energii niż mózg przeciętnego człowieka. Tak więc aktywność umysłowa prawdopodobnie nie jest zbyt dobrym określeniem, ilością, a nawet naprawdę nie nadaje się do naukowego użycia. Czy aktywność neuronalna oznacza aktywność umysłową (w sensie twojej definicji?) Czytając artykuły, problemem jest oddzielenie aktywności umysłowej od neuronalnej. Najpierw musisz wiedzieć, jakie są podstawowe funkcje i procesy mózgu, które pochłaniają większość energii. Mózg nie jest jednak zbudowany modułowo jak komputer (większość energii jest tu zużywana na ciągłe odświeżanie pamięci RAM). Tak więc nie ma tak naprawdę obiektywnego sposobu analizy i rozdzielenia tego modułowego zużycia energii, jeśli nawet jest modułowy.

Moim zdaniem większość modeli przetwarzania informacji w ludzkim mózgu to intuicyjne zgadywanie (znowu Rutherford). Potrzebujemy znacznie bardziej szczegółowych eksperymentów i danych (projekt Blue Brain). fMRi jest jak analizowanie atomu przez lupę. Ponadto, bardziej pomyślnym podejściem z perspektywy biofizycznej nie jest prawdopodobnie poziom „aktywności umysłowej”, ale twarda ilość informacji przetwarzanych przez ludzki mózg i powiązane zużycie energii (Kim Peek). Ale dlatego potrzebujemy modelu, w jaki sposób ta informacja jest przechowywana w ludzkim mózgu. Czy normalni ludzie zapisują te same informacje, co Kim Peek skanując stronę, czy po prostu nie potrafimy ich świadomie przywołać? Ile energii zużywasz podczas rozwiązywania równania różniczkowego na przypominanie sobie faktów i czy to doświadczenie nie jest podobne do czytania książki? Ile kosztuje mentalne zadania logiczne i czy w ogóle jest jakaś różnica?

Zatrzymam się tutaj, mam nadzieję, że zorientowałeś się, że pytanie jest oczywiście ważne, ale zbyt wcześnie, aby uzyskać ostateczną odpowiedź. Myślę, że dużo więcej nauczymy się z projektów takich jak Blue Brain, podobnie jak z eksperymentów fMRI.


SKŁADNIKI TRANSPORTU HISTYDYNY: BIAŁKA WIĄŻĄCE HISTYDYNĘ ORAZ jegoP BIAŁKO

Wysokie powinowactwo (Km = 3 × 10 -8 M) system transportu histydyny in Salmonella typhimurium został rozłożony na trzy składniki: J, K i P. J, który jest białkiem wiążącym histydynę uwalnianym przez wstrząs osmotyczny, jest określony przez jegoJ gen: jegoJ mutanty nie mają białka wiążącego i mają wadliwy transport histydyny. Inna klasa mutantów—dhuA, który jest ściśle powiązany z jegoJ— ma pięciokrotnie wyższy poziom białka wiążącego i ma zwiększoną szybkość transportu histydyny. P, które jest białkiem określonym przez jegoP gen, jest wymagany do działania białka wiążącego J w transporcie. jegoP mutanty, choć uszkodzone w transporcie, mają normalne poziomy białka wiążącego J. K, trzeci składnik transportowy, działa równolegle do J, a także wymaga białka P do działania w transporcie. Znaleziono drugie białko wiążące histydynę, ale jego związek z K jest niejasny. jegoJ, dhuA, oraz jegoP zostały zmapowane i znajdują się w klastrze (w pobliżu purF) na S. typhimurium chromosom.


Wpływ efektu Bohra na wiązanie tlenu z hemoglobiną

Efektem obniżenia pH (większej aktywności jonów wodorowych) na hemoglobinę jest stabilizacja formy odtlenionej, zmniejszająca jej powinowactwo do tlenu. To (wraz z efektami pCO2) to zasada nazwana na cześć Christiana Bohra, mężczyzny o przenikliwym spojrzeniu, niesamowitych wąsach i potomstwie wielu laureatów Nagrody Nobla.

Chemiczna podstawa wpływu pH na powinowactwo hemoglobiny do tlenu leży w końcach aminowych i łańcuchach bocznych dwóch cząsteczek histydyny, histydyny 146 na podjednostce β i histydyny 122 na podjednostce α.

Aby nie rekapitulować treści rozdziału o efekcie Bohra, wystarczy powiedzieć, że:

  • Kwaśne środowisko ułatwia tworzenie wiązania między jedną podjednostką β a podjednostką α drugiego dimeru αβ.
  • Powstanie tego wiązania stabilizuje odtleniony stan T (a natleniona hemoglobina nie jest w stanie utworzyć tego rodzaju wiązania)
  • Utworzenie tego wiązania jest uwarunkowane kwaśnym pH, które jest wymagane do protonowania reszty histydyny (jej pKa wynosi około 7,0).
  • Podobnie wiązanie PaCO2 ma działanie stabilizujące odtleniony stan T

Podsumowując, efekt niskiego pH (i wysokiego PaCO2) jest zmniejszenie powinowactwa hemoglobiny do tlenu. Przez większość czasu wykładowcy na tym etapie przedstawią slajd pokazujący zmiany krzywej dysocjacji zachodzące przy „normalnym” rozkładzie kwasowo-zasadowym w zakresie 7,6-7,2. Jest to rozsądne, ponieważ większość ludzi nigdy nie widzi pH poza tym zakresem. Jednak na OIOM-ie pojawiają się różnego rodzaju dziwaczne zaburzenia kwasowo-zasadowe.

Na szczęście Dash i Bassingthwaite opublikowali w 2010 roku doskonały artykuł, w którym przedstawiono zestaw krzywych dysocjacji tlen-hemoglobina wykreślonych przy użyciu opracowanego przez siebie modelu matematycznego. Ich oryginalne schematy można znaleźć tutaj. Stworzyli aplet Java obsługujący ten model, dostępny na stronie www.physiome.org. Za pomocą tego oprogramowania szalona osoba może badać hipotetyczne krzywe dysocjacji dla szerokiego zakresu całkowicie nie do przeżycia wartości pH.

Tak, nigdy nie zobaczysz pacjenta z pH 6,0. Ale jeśli tak, ich P50 to około 67mmHg. Dla porównania zmiany w PaCO2 (w rozsądnym, możliwym do przeżycia zakresie) powodują stosunkowo niewielkie zmiany w wiązaniu tlen-hemoglobina. Połączony wpływ CO2 i CO2-związane zmiany pH na kształcie krzywej dysocjacji tlen-hemoglobina można zobaczyć w oryginalnej pracy Bohra Hasselbalcha i Krogha z 1904 roku:

Wpływ CO2 sam jest jednak znacznie mniejszy. Zmiany pH wytwarzane przez CO2 dysocjacja wyjaśnia wiele z powyższych „krzywizn”.


Abstrakcyjny

Oczyszczanie składnika dopełniacza C1q z ludzkiej surowicy przy użyciu ustalonej metody spowodowało współoczyszczenie dwóch białek 30 kDa z sekwencją N-końcową identyczną z ludzką glikoproteiną bogatą w histydynę (HRG). Dlatego, aby zbadać możliwość interakcji HRG z C1q, zbadaliśmy zdolność białek 81 kDa (natywnych) i 30 kDa (prawdopodobnie proteolitycznych N-końcowych fragmentów HRG) do wiązania się z C1q, stosując zarówno ELISA, jak i techniki bioczujnika optycznego . Stwierdzono, że obie formy HRG wiążą się z ludzkim składnikiem dopełniacza C1q, a także z oczyszczoną ludzką i króliczą IgG metodą ELISA. Analizy kinetyczne oddziaływań HRG−C1q i HRG−IgG z wykorzystaniem biosensora IAsys wskazują dwa różne miejsca wiązania o powinowactwie Kd1 0,78 × 10 - 8 M i Kd2 3,73 × 10 - 8 M dla C1q i jedno miejsce wiązania z powinowactwem KD 8,5 × 10 - 8 M dla IgG. Ponadto fakt, że zarówno natywna, jak i 30 kDa HRG wiąże się z C1q i IgG sugeruje, że regiony wiążące IgG i C1q na HRG są zlokalizowane w 30 kDa N-końcowym regionie cząsteczki HRG. Region Fab IgG prawdopodobnie bierze udział w interakcji HRG-IgG, ponieważ HRG wiąże się również z F(ab')2 fragmenty o powinowactwie podobnym do tego obserwowanego dla całej cząsteczki IgG. Co ciekawe, wiązanie między HRG i IgG zostało znacznie wzmocnione (KD zredukowana z 85,0 do 18,9 nM) przez obecność fizjologicznych stężeń Zn 2+ (20 μM). I odwrotnie, obecność Zn 2+ osłabiła wiązanie HRG z C1q (KD wzrosła z 7,80 do 29,3 nM). Modulacja tych oddziaływań przez inne kationy metali dwuwartościowych była mniej skuteczna przy względnych siłach działania Zn2+ >gt Ni2+ >gt Cu 2+ . Badanie wpływu natywnego i 30 kDa HRG na tworzenie nierozpuszczalnych kompleksów immunologicznych (IIC) między albuminą jaja kurzego a poliklonalnym IgG anty-albuminy królika wykazało, że fizjologiczne stężenia HRG mogą znacząco hamować tworzenie się IIC in vitro. Wyniki pokazują, że ludzki HRG wiąże się z C1q i IgG w sposób modulowany Zn2+, oraz że HRG może regulować tworzenie IIC in vitro, co wskazuje na nową funkcjonalną rolę HRG w żywy.


12: Hemoglobina i efekty allosteryczne

I. Różnorodne cząsteczki wpływają na O2 wiązanie przez Hb (a na ich wiązanie z kolei wpływa O2 wiążący). Są to efektory allosteryczne wiązania Hb O2. Niektóre z tych cząsteczek są również transportowane przez Hb.

A. O2 - pozytywnie wpływa na wiązanie O2 (pozytywna współpraca). Wynika to z przerwania mostków solnych między podjednostkami Hb, które pomagają stabilizować "napięte" formy deoksy podjednostek. Poniższa ilustracja pokazuje mostki solne, które są obecne w deoksy (napiętej) formie Hb, ale które są zerwane z powodu zmian konformacyjnych, gdy wiąże się tlen (forma zrelaksowana).

B. H + negatywnie wpływa na wiązanie O2. Na przykład, H+ jest związany przez resztę histydynową w łańcuchu beta, która tworzy mostek solny z resztą asparaginianową tylko w formie deoksy. Te mostki solne stabilizują formę deoksy. Ta histydyna ma wyższe pKa w formie dezoksy niż w formie oksy Hb. W rezultacie więcej H + jest związanych z formą dezoksy niż z formą oksy. H+ jest przenoszony preferencyjnie z tkanek do płuc.

C. CO2 negatywnie wpływa na wiązanie O2. WSPÓŁ2 jest wiązany przez Hb w wiązaniu karbaminianowym do N-końca łańcucha beta i jest przenoszony z tkanek do płuc.

D. 2,3-bisfosfoglicerynian (BPG) negatywnie wpływa na wiązanie O2. Zmiany stężenia BPG są związane z adaptacją do wysokości. Palacze mają również podwyższone BPG, ponieważ zdolność krwi do przenoszenia tlenu jest zmniejszona z powodu wdychania CO w dymie tytoniowym.

Struktura Hb w JSmol z uwzględnieniem stanów Oxy i Deoxy.

II. Hemoglobiny płodowe ssaków

A. Płodowe ssaki mają alternatywną Hb, w której podjednostka beta-globiny jest początkowo zastąpiona podjednostką epsilon (alfa2 epsilon2, embrionalna Hb), a następnie przez podjednostkę gamma (alfa2 gamma2, płodowa Hb).

B. W tych alternatywnych podjednostkach pozycja zajmowana przez His146 (jedna z reszt His, która wiąże BPG) w beta-globinie jest zastąpiona przez Ser. W rezultacie Hb zawierająca te podjednostki nie wiąże BPG tak mocno, to preferencyjnie faworyzuje stan niezwiązany i zwiększa powinowactwo do O2.

C. Wyższe powinowactwo embrionalnej i płodowej Hb do O2 pozwala rozwijającemu się płodowi przyjąć O2 od dorosłego hb we krwi matki przez łożysko.

D. BPG jest małą cząsteczką i dlatego jego stężenie wyrównuje się między krwią matki i płodu.

III. Enzymy - katalizatory białkowe (katalizator - związek, który przyspiesza reakcję bez zmiany siebie)

A. Enzymy mają miejsca aktywne, w których „substraty” są związane w celu ułatwienia reakcji.

B. Enzymy nie mogą wpływać na delta G reakcji, więc nie zmieniają kierunku reakcji. Jedyne, co mogą zrobić, to sprawić, by reakcja poruszała się szybciej w kierunku równowagi niż w reakcji niekatalizowanej (ale to przyspieszenie może wynosić dziesiątki rzędów wielkości).

C. Enzymy katalizują reakcje, zapewniając alternatywny mechanizm, który obniża energię aktywacji reakcji.

D. Kierując niektóre reakcje na przyspieszenie, a nie inne, enzymy faktycznie określają, które reakcje zachodzą w komórkach.

O2 jest pozytywnym regulatorem O2 wiążący.

H + , CO2, a BPG są negatywnymi efektorami O2 wiążący.

O2 jest ujemnym efektorem H + , CO2i wiązanie BPG.

H + , CO2, a BPG pozytywnie wpływają na wiązanie pozostałych.

Hb "zawsze postępuje właściwie" i reaguje na różne środowiska w płucach i tkankach (kapilarach), aby ładować i rozładowywać odpowiednie cząsteczki:

w płucach jest wysokie O2 i niski H + i CO2 a Hb odpowiada na to wszystko, zbierając O2 i upuszczanie H + i CO2

w kapilarach wysoki H+ i CO2 i niski O2 a Hb odpowiada na to wszystko, zbierając H + i CO2 i wysiadanie O2

6. Hb płodowa ma wyższe powinowactwo do O2 niż dorosła Hb ze względu na mniejsze powinowactwo płodowej Hb do BPG.

Enzymy:
&bull patrz III A-D I IV A-D powyżej!

Charles S. Gasser (Katedra Biologii Molekularnej i Komórkowej UC Davis)


<p>Ta sekcja zawiera informacje na temat trzeciorzędowej i drugorzędowej struktury białka.<p><a href='/help/structure_section' target='_top'>Więcej. </a></p> Struktura i

Bazy danych struktur 3D

Bank danych biologicznego rezonansu magnetycznego

Repozytorium SWISS-MODEL - baza danych modeli struktury białek 3D z adnotacjami

Baza porównawczych modeli struktury białek

Bank danych białek w Europie - Baza wiedzy

Różne bazy danych

Względne ewolucyjne znaczenie aminokwasów w sekwencji białkowej


STRUKTURA MOLEKULARNA TLEN- I DEOKSYHEMOGLOBINY

Natlenianie powoduje tak rozległe czwartorzędowe zmiany strukturalne w hemoglobinie, że oksy- i dezoksyhemoglobina mają różne formy krystaliczne [7]. Czwartorzędowe zmiany strukturalne zachowują dokładną dwukrotną symetrię hemoglobiny i zachodzą całkowicie w poprzek jej α12 (i α21) interfejs. α11 (i α22) kontakt pozostaje niezmieniony, prawdopodobnie w wyniku jego szerszych bliskich skojarzeń. Ten kontakt zapewnia wygodny układ odniesienia, z którego można porównać konformacje oksy i deoksy.

Deoksyhemoglobina jest stabilizowana przez sieć mostków solnych, które muszą zostać przerwane podczas natleniania, aby utworzyć stan R (oksy) [7]. Te środki, które zmniejszają powinowactwo hemoglobiny do tlenu, robią to poprzez stabilizację wiązań elektrostatycznych, a więc formy T hemoglobiny. Zarówno struktury oksy-, jak i dezoksyhemoglobiny są również stabilizowane przez wiązania wodorowe.

Samo wiązanie tlenu z grupą hemową inicjuje zmiany w strukturze trzeciorzędowej i czwartorzędowej, które są odpowiedzialne za kooperatywność obserwowaną przy wiązaniu tlenu (mechanizm Perutza) [19]. W stanie T Fe2+ deoksyhemoglobiny jest przemieszczone ze środka pierścienia porfirynowego 0,6 Å po stronie proksymalnej histydyny. O wiązaniu O2, Fe 2+ przesuwa się do środka płaszczyzny hemu, gdzie O2 może go koordynować bez zakłóceń sterycznych. Ruchy żelaza związanego hemu są przenoszone na otaczające białko, a następnie poprzez kontakty międzypodjednostkowe na inne hemy, powodując zmianę czwartorzędowej struktury hemoglobiny ze stanu T na stan R z wyższym tlenem powinowactwo [ 19 – 21 ].

Oprócz tlenu hemoglobina transportuje również H + , CO2, oraz 2,3-bisfosfoglicerynian, a cząsteczki te regulują transport tlenu. Wszystkie te modulatory przesuwają krzywą nasycenia hemoglobiny w prawo, zmniejszając powinowactwo hemoglobiny do tlenu poprzez stabilizowanie jej konformacji deoksy [22].

Odpowiedź hemoglobiny na zmiany pH nazywana jest efektem Bohra [23]. Spadek pH w naczyniach włosowatych powoduje obniżenie powinowactwa hemoglobiny do tlenu, co pozwala na jeszcze skuteczniejsze uwalnianie tlenu do tkanek wytwarzających nadmiar protonów. Wysokie stężenie protonów (niskie pH) zwiększa udział grup protonowanych (głównie histydynowych i N-końcowych), a tym samym faworyzowany jest udział mostków solankowych, stabilizujących konformację deoksy [23].

WSPÓŁ2 jest również transportowana przez hemoglobinę poprzez jej reakcję z nienaładowanymi N-końcowymi grupami białka i tworzenie karbaminianów [ 24 ]. Karbaminiany, z ładunkiem ujemnym, tworzą mostki solankowe, które również stabilizują formę deoksy hemoglobiny. WSPÓŁ2 wytwarzany jest w tkankach aktywnych metabolicznie, a jego transport przez hemoglobinę zmniejsza powinowactwo białka do tlenu [22].

2,3-bisfosfoglicerynian jest obecny w erytrocytach w wysokich stężeniach. Pełni ważną funkcję fizjologiczną: zmniejsza powinowactwo hemoglobiny do tlenu, wiążąc się z jej formą deoksy, umożliwiając w ten sposób uwalnianie tlenu przechodzącego przez naczynia włosowate [22]. 2,3-bisfosfoglicerynian wiąże się w centralnej jamie dezoksyhemoglobiny na swojej 2-krotnej osi [25]. Grupy anionowe 2,3-bisfosfoglicerynianu tworzą mostki solne z kationowymi resztami lizyny i histydyny oraz N-końcowymi grupami aminowymi podjednostek β. Transformacja T w R zwęża jamę centralną i wydala 2,3-bisfosfoglicerynian [22].


Histydyna-200 zmienia wiązanie inhibitora w ludzkiej anhydrazie węglanowej B. Identyfikacja magnetycznego rezonansu jądrowego węgla-13

Wyświetlenia artykułów to zgodna z normą COUNTER suma pełnych tekstów pobrań artykułów od listopada 2008 r. (zarówno w formacie PDF, jak i HTML) we wszystkich instytucjach i osobach. Te metryki są regularnie aktualizowane, aby odzwierciedlić wykorzystanie do ostatnich kilku dni.

Cytaty to liczba innych artykułów cytujących ten artykuł, obliczona przez Crossref i aktualizowana codziennie. Znajdź więcej informacji o liczbie cytowań Crossref.

Altmetric Attention Score jest ilościową miarą uwagi, jaką artykuł badawczy otrzymał w Internecie. Kliknięcie ikony pączka spowoduje załadowanie strony na altmetric.com z dodatkowymi informacjami na temat wyniku i obecności danego artykułu w mediach społecznościowych. Znajdź więcej informacji na temat Altmetric Attention Score i sposobie jego obliczania.

Notatka: Zamiast streszczenia jest to pierwsza strona artykułu.


Obejrzyj wideo: The correct structure of histidine in a strongly acidic solution Ph=2 is: (Lipiec 2022).


Uwagi:

  1. Aldous

    kolacja)))) Jeśli na to spojrzysz - nie będziesz tego chciał

  2. Garren

    To logiczne, zgadzam się

  3. Aekley

    Logicznie się zgadzam

  4. Geary

    Myślę, że to wspaniałe zdanie.

  5. Rane

    Gdzie tu przeciwko talentowi?

  6. Wickley

    Na pierwszym roku ciężko się uczy przez pierwsze kilka lat, potem będzie łatwiej! Wszystkie ubytki są uległe miłości! Czarodziejska różdżka z rosyjskiej bajki: machasz trzy razy - i wszelkie pragnienia znikają... Prostytutka bierze pieniądze nie dlatego, że z tobą śpi, ale dlatego, że mimo to nie przeszkadza ci nerwów. Nie da się go tam umieścić bez wysiłku! Wąż okularowy to robak.

  7. Shakagor

    Wierzę, że się mylisz. Jestem pewien. Mogę to udowodnić.



Napisać wiadomość