Informacja

7.1: Energia, materia i enzymy – biologia

7.1: Energia, materia i enzymy – biologia


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

cele nauczania

  • Zdefiniuj i opisz metabolizm
  • Porównaj i skontrastuj autotrofy i heterotrofy
  • Opisać znaczenie reakcji utleniania-redukcji w metabolizmie
  • Opisz, dlaczego ATP, FAD, NAD+, oraz NADP+ są ważne w celi
  • Zidentyfikuj strukturę i składniki strukturalne enzymu
  • Opisz różnice między konkurencyjnymi i niekonkurencyjnymi inhibitorami enzymów

Koncentracja kliniczna: część 1

Hannah to 15-miesięczna dziewczynka ze stanu Waszyngton. Lato spędza w Gambii, gdzie jej rodzice pracują dla organizacji pozarządowej. Około 3 tygodnie po przybyciu do Gambii apetyt Hannah zaczął się zmniejszać, a jej rodzice zauważyli, że wydawała się niezwykle ospała, zmęczona i zdezorientowana. Wydawała się też bardzo rozdrażniona, gdy była na dworze, zwłaszcza w ciągu dnia. Kiedy zaczęła wymiotować, jej rodzice doszli do wniosku, że złapała 24-godzinnego wirusa, ale kiedy objawy nie ustępowały, zabrali ją do kliniki. Miejscowy lekarz zauważył, że odruchy Hannah wydawały się nienormalnie powolne, a kiedy zbadał jej oczy światłem, wydawała się niezwykle wrażliwa na światło. Wydawało się również, że cierpi na sztywność karku.

Ćwiczenie (PageIndex{1})

Jakie są możliwe przyczyny objawów Hannah?

Naukowcy używają terminu bioenergetyka do omówienia koncepcji przepływu energii przez żywe systemy, takie jak komórki. Definiujemy energię jako zdolność do wykonywania pracy. Energia istnieje w różnych formach: na przykład energia elektryczna, energia światła i energia cieplna są różnymi rodzajami energii. Chociaż są to wszystkie znane rodzaje energii, które można zobaczyć lub poczuć, istnieje inny rodzaj energii, który jest znacznie mniej namacalny. Komórki muszą być w stanie wykorzystać jak najwięcej dostępnych rodzajów energii. W komórkach niektóre z tych reakcji chemicznych są spontaniczne i uwalniają energię; podczas gdy inne wymagają energii, aby postępować. Tak jak żywe istoty muszą nieustannie spożywać pożywienie, aby uzupełnić to, czego zużyły, tak komórki muszą nieustannie wytwarzać więcej energii, aby uzupełnić to, co zużywa wiele wymagających reakcji chemicznych, które nieustannie zachodzą. W ten sposób energia jest stale przesuwana i wymieniana poprzez te reakcje chemiczne.

Terminem używanym do opisania wszystkich reakcji chemicznych zachodzących w komórce jest metabolizm (rysunek (PageIndex{1})). Procesy komórkowe, takie jak budowanie lub rozpad złożonych cząsteczek, zachodzą poprzez szereg stopniowych, wzajemnie powiązanych reakcji chemicznych zwanych szlakami metabolicznymi. Reakcje, które są spontaniczne i uwalniają energię, są reakcjami egzergicznymi, podczas gdy reakcje endergoniczne wymagają (pobierania) energii, aby zachodzić. Ilość energii uwalnianej lub pobieranej przez te reakcje jest czasami tak duża, że ​​organizmy nie byłyby w stanie poradzić sobie ze wzrostem lub spadkiem energii za jednym razem, a więc szlakami metabolicznymi, które dzielą reakcje na mniejsze etapy (a tym samym mniejsze ilości energii ) umożliwiają komórkom kontrolowanie ilości i wykorzystania tej energii.

Terminy endergoniczny i egzergiczny są często związane z opisem tego, jaki rodzaj reakcji ma miejsce. Termin anabolizm zwykle odnosi się do tych endergonicznych szlaków metabolicznych zaangażowanych w biosyntezę, przekształcających proste elementy budulcowe molekularne w bardziej złożone cząsteczki i napędzanych przez wykorzystanie energii komórkowej. I odwrotnie, termin katabolizm zwykle odnosi się do szlaków egzergonicznych, które rozkładają złożone cząsteczki na prostsze. Energia molekularna zmagazynowana w wiązaniach złożonych cząsteczek jest uwalniana na szlakach katabolicznych i zbierana w taki sposób, aby można ją było wykorzystać do produkcji wysokoenergetycznych cząsteczek, które są wykorzystywane do kierowania szlakami anabolicznymi. Tak więc, zarówno pod względem energii, jak i cząsteczek, komórki nieustannie równoważą katabolizm z anabolizmem.

Rysunek (PageIndex{2}): Reakcje sklasyfikowane jako egzergiczna energia uwalniania, ponieważ produkty mają mniej energii niż reagenty. Reakcje endergiczne są odwrotne, z produktami zawierającymi więcej energii niż reagenty. Zauważ, że dla obu tych typów reakcji garb energetyczny (energia aktywacji) musi zostać pokonany przed zakończeniem reakcji.

Klasyfikacja według węgla i źródła energii

Organizmy można zidentyfikować na podstawie źródła węgla, którego używają do metabolizmu, a także źródła energii. Przedrostki auto- („self”) i hetero- („inne”) odnoszą się do pochodzenia źródeł węgla, z których mogą korzystać różne organizmy. Organizmy przekształcające nieorganiczny dwutlenek węgla (CO2) na organiczne związki węgla są autotrofami. Rośliny i cyjanobakterie są dobrze znanymi przykładami autotrofów. Odwrotnie, heterotrofy polegają na bardziej złożonych związkach węgla organicznego jako składnikach odżywczych; są one dostarczane im początkowo przez autotrofy. Wiele organizmów, od ludzi po wiele prokariontów, w tym dobrze zbadane Escherichia coli, są heterotroficzne.

Organizmy można również zidentyfikować po źródle energii, z którego korzystają. Cała energia pochodzi z transferu elektronów, ale źródło elektronów jest różne w różnych typach organizmów. Przedrostki foto- („światło”) i chemo- („chemiczne”) odnoszą się do źródeł energii, z których korzystają różne organizmy. Te, które czerpią energię do przenoszenia elektronów ze światła, są fototrofami, podczas gdy chemotrofy pozyskują energię do przenoszenia elektronów poprzez zrywanie wiązań chemicznych. Istnieją dwa rodzaje chemotrofów: organotrofy i litotrofy. Organotrofy, w tym ludzie, grzyby i wiele prokariotów, to chemotrofy, które pozyskują energię ze związków organicznych. Litotrofy („litho” oznacza „skała”) to chemotrofy, które czerpią energię ze związków nieorganicznych, w tym siarkowodoru (H2S) i zredukowane żelazo. Litotrofia jest unikalna w świecie drobnoustrojów.

Strategie stosowane do pozyskiwania węgla i energii można łączyć w celu klasyfikacji organizmów według typu żywieniowego. Większość organizmów to chemoheterotrofy, ponieważ wykorzystują cząsteczki organiczne jako źródło zarówno elektronów, jak i węgla. Tabela (PageIndex{1}) podsumowuje tę i inne klasyfikacje.

Tabela (PageIndex{1}): Klasyfikacje organizmów według źródeł energii i węgla

KlasyfikacjeŹródło energiiŹródło węglaPrzykłady
ChemotrofyChemoautotrofyChemicznyNieorganicznyBakterie utleniające wodór, siarkę, żelazo, azot i tlenek węgla
ChemoheterotrofyChemicznyZwiązki organiczneWszystkie zwierzęta, większość grzybów, pierwotniaków i bakterii
FototrofyFotoautotrofyLekkiNieorganicznyWszystkie rośliny, glony, sinice oraz zielone i fioletowe bakterie siarkowe
FotoheterotrofyLekkiZwiązki organiczneZielone i fioletowe bakterie niesiarkowe, heliobakterie

Ćwiczenie (PageIndex{2})

  1. Wyjaśnij różnicę między katabolizmem a anabolizmem.
  2. Wyjaśnij różnicę między autotrofami a heterotrofami.

Utlenianie i redukcja w metabolizmie

Przenoszenie elektronów między cząsteczkami jest ważne, ponieważ większość energii zmagazynowanej w atomach i wykorzystywanej do funkcjonowania ogniwa paliwowego ma postać elektronów o wysokiej energii. Transfer energii w postaci elektronów pozwala komórce na przyrostowe przekazywanie i wykorzystywanie energii; to znaczy w małych paczkach, a nie w jednej, destrukcyjnej serii. Reakcje, które usuwają elektrony z cząsteczek dawcy, pozostawiając je utlenione, są reakcjami utleniania; te, które dodają elektrony do cząsteczek akceptorowych, pozostawiając je zredukowane, są reakcjami redukcji. Ponieważ elektrony mogą przemieszczać się z jednej cząsteczki do drugiej, utlenianie i redukcja zachodzą jednocześnie. Te pary reakcji nazywane są reakcjami utleniania-redukcji lub reakcjami redoks.

Nośniki energii: NAD+, NADP+, FAD i ATP

Energia uwolniona z rozpadu wiązań chemicznych w składnikach odżywczych może być magazynowana albo poprzez redukcję nośników elektronów, albo w wiązaniach adenozynotrójfosforanu (ATP). W żywych układach niewielka klasa związków działa jako ruchome nośniki elektronów, cząsteczki, które wiążą się i przenoszą elektrony o wysokiej energii między związkami na ścieżkach. Główne nośniki elektronów, które rozważymy, pochodzą z grupy witamin B i są pochodnymi nukleotydów; są to dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy, fosforan dinukleotydu nikotynamidoadeninowego i dinukleotyd flawinoadeninowy. Związki te można łatwo redukować lub utleniać. Dinukleotyd nikotynamidoadeninowy (NAD+/NADH) jest najpowszechniejszym ruchomym nośnikiem elektronów stosowanym w katabolizmie. NAD+ jest utlenioną formą cząsteczki; NADH jest zredukowaną formą cząsteczki. Fosforan dinukleotydu nikotynowoadeninowego (NADP+), utleniona forma NAD+ wariant, który zawiera dodatkową grupę fosforanową, jest kolejnym ważnym nośnikiem elektronów; po zredukowaniu tworzy NADPH. Utlenioną formą dinukleotydu flawinoadeninowego jest FAD, a formą zredukowaną FADH2. Oba NAD+/NADH i FAD/FADH2 są szeroko stosowane w ekstrakcji energii z cukrów podczas katabolizmu w chemoheterotrofach, podczas gdy NADP+/NADPH odgrywa ważną rolę w reakcjach anabolicznych i fotosyntezie. Wspólnie, FADH2, NADH i NADPH są często określane jako mające moc redukującą ze względu na ich zdolność do przekazywania elektronów różnym reakcjom chemicznym.

Żywa komórka musi być w stanie radzić sobie z energią uwalnianą podczas katabolizmu w sposób, który umożliwia komórce bezpieczne przechowywanie energii i uwalnianie jej do użytku tylko w razie potrzeby. Żywe komórki osiągają to za pomocą związku trifosforanu adenozyny (ATP). ATP jest często nazywany „walutą energetyczną” komórki i, podobnie jak waluta, ten wszechstronny związek może być używany do zaspokojenia dowolnego zapotrzebowania energetycznego komórki. Sercem ATP jest cząsteczka monofosforanu adenozyny (AMP), która składa się z cząsteczki adeniny połączonej z cząsteczką rybozy i pojedynczą grupą fosforanową. Ryboza to pięciowęglowy cukier znajdujący się w RNA, a AMP jest jednym z nukleotydów RNA. Dodanie drugiej grupy fosforanowej do tej cząsteczki rdzenia powoduje powstanie difosforanu adenozyny (ADP); dodanie trzeciej grupy fosforanowej tworzy ATP (rysunek (PageIndex{3})). Dodanie grupy fosforanowej do cząsteczki, proces zwany fosforylacją, wymaga energii. Grupy fosforanowe są naładowane ujemnie i odpychają się od siebie, gdy są ułożone szeregowo, tak jak w ADP i ATP. To odpychanie sprawia, że ​​cząsteczki ADP i ATP są z natury niestabilne. Tak więc wiązania między grupami fosforanowymi (jedna w ADP i dwie w ATP) nazywane są wiązaniami fosforanowymi o wysokiej energii. Kiedy te wysokoenergetyczne wiązania zostaną zerwane, aby uwolnić jeden fosforan (zwany fosforanem nieorganicznym [Pi]) lub dwie połączone grupy fosforanowe (zwane pirofosforanem [PPi]) z ATP w procesie zwanym defosforylacją uwalniana jest energia, która napędza reakcje endergoniczne (rysunek (PageIndex{4})).

Ćwiczenie (PageIndex{3})

Jaka jest funkcja nośnika elektronów?

Struktura i funkcja enzymu

Substancją, która pomaga przyspieszyć reakcję chemiczną, jest katalizator. Katalizatory nie są używane ani zmieniane podczas reakcji chemicznych i dlatego nadają się do wielokrotnego użytku. Podczas gdy cząsteczki nieorganiczne mogą służyć jako katalizatory wielu reakcji chemicznych, białka zwane enzymami służą jako katalizatory reakcji biochemicznych wewnątrz komórek. Enzymy odgrywają zatem ważną rolę w kontrolowaniu metabolizmu komórkowego. Enzymy są również czasami wytwarzane z RNA lub kombinacji RNA i białek (takich jak rybosom). Oznacza to, że są one tworzone na podstawie informacji zawartych w DNA poprzez transkrypcję i translację.

Jak wszystkie katalizatory, enzym działa poprzez zmniejszenie (obniżenie) ilości energii aktywacji reakcji chemicznej wewnątrz komórki. Energia aktywacji to energia potrzebna do utworzenia lub zerwania wiązań chemicznych i przekształcenia reagentów w produkty, a więc energia potrzebna do rozpoczęcia reakcji. (Rysunek (PageIndex{5})). Enzymy zmniejszają ilość energii aktywacji poprzez wiązanie się z cząsteczkami reagentów i utrzymywanie ich w taki sposób, aby przyspieszyć reakcję.

Reagenty chemiczne, z którymi wiąże się enzym, nazywane są substratami, a miejsce w enzymie, w którym wiąże się substrat, nazywane jest miejscem aktywnym enzymu. Charakterystyki aminokwasów w pobliżu miejsca aktywnego tworzą bardzo specyficzne środowisko chemiczne w miejscu aktywnym, które indukuje odpowiednie wiązanie, choć krótko, do określonego substratu (lub substratów). Ze względu na to podobne do układanki dopasowanie enzymu do jego substratów, enzymy są znane ze swojej specyficzności. W rzeczywistości, gdy enzym wiąże się ze swoim podłożem (substratami), struktura enzymu zmienia się nieznacznie, aby znaleźć najlepsze dopasowanie między stanem przejściowym (strukturalny produkt pośredni między substratem a produktem) a miejscem aktywnym, tak jak gumowa rękawica formuje się włożona do niego ręka. Ta modyfikacja miejsca aktywnego w obecności substratu, wraz z jednoczesnym tworzeniem stanu przejściowego, nazywana jest dopasowaniem indukowanym (Rysunek (PageIndex{6})). Ogólnie rzecz biorąc, istnieje specyficznie dopasowany enzym do każdego substratu, a tym samym do każdej reakcji chemicznej; istnieje jednak również pewna elastyczność. Niektóre enzymy mają zdolność oddziaływania na kilka różnych strukturalnie powiązanych substratów (tzw. easy fit).

W zakresie ochrony środowiska

Enzymy są cząsteczkami organicznymi i dlatego podlegają wpływom lokalnych warunków środowiskowych, takich jak pH, stężenie substratu i temperatura. Chociaż zwiększenie temperatury otoczenia ogólnie zwiększa szybkość reakcji, katalizowanej przez enzym lub w inny sposób, zwiększenie lub zmniejszenie temperatury poza optymalny zakres może wpływać na wiązania chemiczne w miejscu aktywnym, czyniąc je mniej przystosowanymi do wiązania substratów. Wysokie temperatury ostatecznie spowodują, że enzymy, podobnie jak inne cząsteczki biologiczne, denaturują się, tracąc swoją trójwymiarową strukturę i funkcję. Enzymy są również przystosowane do działania najlepiej w określonym zakresie pH i, podobnie jak w przypadku temperatury, ekstremalne wartości pH środowiska (kwaśne lub zasadowe) mogą powodować denaturację enzymów. Aminokwasowe łańcuchy boczne w miejscu aktywnym mają swoje własne właściwości kwasowe lub zasadowe, które są optymalne dla katalizy, a zatem są wrażliwe na zmiany pH.

Innym czynnikiem wpływającym na aktywność enzymu jest stężenie substratu: Aktywność enzymu wzrasta przy wyższych stężeniach substratu, aż do osiągnięcia punktu nasycenia, w którym enzym nie może związać dodatkowego substratu. Ogólnie rzecz biorąc, enzymy są zoptymalizowane tak, aby działały najlepiej w warunkach środowiskowych, w których żyją organizmy je wytwarzające. Na przykład, podczas gdy drobnoustroje zamieszkujące gorące źródła mają enzymy, które działają najlepiej w wysokich temperaturach, ludzkie patogeny mają enzymy, które działają najlepiej w 37°C. Podobnie, podczas gdy enzymy wytwarzane przez większość organizmów działają najlepiej w neutralnym pH, drobnoustroje rosnące w środowisku kwaśnym optymalizują enzymy do warunków niskiego pH, umożliwiając ich wzrost w tych warunkach.

Kofaktory i koenzymy

Wiele enzymów nie działa optymalnie, a nawet w ogóle, o ile nie są związane z innymi specyficznymi cząsteczkami pomocniczymi niebiałkowymi, albo tymczasowo przez wiązania jonowe lub wodorowe, albo na stałe przez silniejsze wiązania kowalencyjne. Wiązanie się z tymi cząsteczkami promuje optymalną konformację i funkcję ich odpowiednich enzymów. Dwa rodzaje cząsteczek pomocniczych to kofaktory i koenzymy.

Kofaktory to jony nieorganiczne, takie jak żelazo (Fe2+) i magnez (Mg2+), które pomagają ustabilizować konformację i funkcję enzymu. Jednym z przykładów enzymu, który wymaga jonu metalu jako kofaktora, jest enzym budujący cząsteczki DNA, polimeraza DNA, która wymaga związanego jonu cynku (Zn2+) funkcjonować. Koenzymy to organiczne cząsteczki pomocnicze, które są niezbędne do działania enzymów. Podobnie jak enzymy, nie są one konsumowane, a zatem nadają się do wielokrotnego użytku. Najczęstszym źródłem koenzymów są witaminy w diecie. Niektóre witaminy są prekursorami koenzymów, a inne działają bezpośrednio jako koenzymy.

Niektóre kofaktory i koenzymy, takie jak koenzym A (CoA), często wiążą się z miejscem aktywnym enzymu, pomagając w chemii przejścia substratu do produktu (Rysunek (PageIndex{7})). W takich przypadkach enzym pozbawiony niezbędnego kofaktora lub koenzymu nazywany jest apoenzymem i jest nieaktywny. Odwrotnie, enzym z niezbędnym powiązanym kofaktorem lub koenzymem nazywany jest holoenzymem i jest aktywny. NADH i ATP są również przykładami powszechnie stosowanych koenzymów, które dostarczają odpowiednio wysokoenergetycznych elektronów lub grup fosforanowych, które wiążą się z enzymami, w ten sposób je aktywując.

Ćwiczenie (PageIndex{4})

Jaką rolę w reakcji chemicznej odgrywają enzymy?

Inhibitory enzymów

Enzymy można regulować w sposób, który promuje lub zmniejsza ich aktywność. Istnieje wiele różnych rodzajów cząsteczek, które hamują lub promują działanie enzymów, a istnieją różne mechanizmy, które to umożliwiają (rysunek (PageIndex{8})). Inhibitor kompetycyjny jest cząsteczką na tyle podobną do substratu, że może konkurować z substratem o wiązanie z miejscem aktywnym przez proste blokowanie wiązania substratu. Aby inhibitor kompetycyjny był skuteczny, stężenie inhibitora musi być w przybliżeniu równe stężeniu substratu. Dobrym przykładem konkurencyjnej konkurencji są leki Sulfa. Są stosowane w leczeniu infekcji bakteryjnych, ponieważ wiążą się z aktywnym miejscem enzymu w bakteryjnej ścieżce syntezy kwasu foliowego. Gdy sulfonamidy są obecne w wystarczającej dawce, zapobiegają syntezie kwasu foliowego, a bakterie nie mogą się rozwijać, ponieważ nie mogą syntetyzować DNA, RNA i białek. Ludzie są nienaruszeni, ponieważ pozyskujemy kwas foliowy z naszej diety.

Z drugiej strony, niekompetycyjny (allosteryczny) inhibitor wiąże się z enzymem w miejscu allosterycznym, w lokalizacji innej niż miejsce aktywne, i nadal udaje mu się blokować wiązanie substratu z miejscem aktywnym poprzez indukowanie zmiany konformacyjnej, która zmniejsza powinowactwo enzym dla swojego substratu (rysunek (PageIndex{9})). Ponieważ tylko jedna cząsteczka inhibitora jest potrzebna na enzym do skutecznego hamowania, stężenie inhibitorów potrzebne do niekonkurencyjnego hamowania jest zazwyczaj znacznie niższe niż stężenie substratu.

Rysunek (PageIndex{9}): Wiązanie inhibitora allosterycznego zmniejsza aktywność enzymu, ale wiązanie aktywatora allosterycznego zwiększa aktywność enzymu.

Oprócz inhibitorów allosterycznych istnieją aktywatory allosteryczne, które wiążą się z lokalizacjami enzymu z dala od miejsca aktywnego, indukując zmianę konformacyjną, która zwiększa powinowactwo miejsca aktywnego enzymu do jego substratu.

Kontrola allosteryczna jest ważnym mechanizmem regulacji szlaków metabolicznych zaangażowanych zarówno w katabolizm, jak i anabolizm. W najbardziej wydajny i elegancki sposób komórki wyewoluowały również do wykorzystywania produktów własnych reakcji metabolicznych do hamowania aktywności enzymów przez sprzężenie zwrotne. Hamowanie sprzężenia zwrotnego obejmuje wykorzystanie produktu szlaku do regulowania własnej dalszej produkcji. Komórka reaguje na obfitość określonych produktów spowalniając produkcję podczas reakcji anabolicznych lub katabolicznych (rysunek (PageIndex{10})).

Ćwiczenie (PageIndex{5})

Wyjaśnij różnicę między inhibitorem kompetycyjnym a inhibitorem niekompetycyjnym.

Kluczowe pojęcia i podsumowanie

  • Metabolizm obejmuje reakcje chemiczne, które rozkładają złożone cząsteczki (katabolizm) i budujących złożone cząsteczki (anabolizm).
  • Organizmy można klasyfikować według źródła węgla. Autotrofy przekształcanie nieorganicznego dwutlenku węgla w węgiel organiczny; heterotrofy używać stałych związków węgla organicznego.
  • Organizmy można również klasyfikować według źródła energii. Fototrofy pozyskują energię ze światła. Chemotrofy czerpią energię ze związków chemicznych. Organotrofy używać cząsteczek organicznych i litotrofy używać chemikaliów nieorganicznych.
  • Komórkowy nośniki elektronów przyjmować elektrony o wysokiej energii z żywności, a następnie służyć jako dawcy elektronów reakcje redoks. FAD/FADH2, NAD+/NADH, i NADP+/NADPH są ważnymi nośnikami elektronów.
  • Trójfosforan adenozyny (ATP) służy jako waluta energetyczna komórki, bezpiecznie przechowując energię chemiczną w jej dwóch wysokoenergetyczne wiązania fosforanowe do późniejszego wykorzystania do napędzania procesów wymagających energii.
  • Enzymy są biologiczne katalizatory które zwiększają szybkość reakcji chemicznych w komórkach poprzez obniżenie energii aktywacji wymaganej do przebiegu reakcji.
  • W naturze, reakcje egzergiczne nie wymagają energii poza energią aktywacji, aby kontynuować, i uwalniają energię. Mogą przebiegać bez enzymów, ale powoli. Odwrotnie, reakcje endergoniczne wymagają energii wykraczającej poza energię aktywacji. W komórkach reakcje endergoniczne są sprzężone z reakcjami egzergicznymi, dzięki czemu kombinacja jest energetycznie korzystna.
  • Podłoża wiążą się z enzymami aktywna strona. Proces ten zazwyczaj zmienia struktury zarówno miejsca aktywnego, jak i substratu, sprzyjając tworzeniu stanu przejściowego; to jest znane jako wywołane dopasowanie.
  • Kofaktory to jony nieorganiczne, które stabilizują konformację i funkcję enzymu. Koenzymy są cząsteczkami organicznymi niezbędnymi do prawidłowego funkcjonowania enzymów i często pochodzą z witamin. Enzym bez kofaktora lub koenzymu to apoenzym; enzym ze związanym kofaktorem lub koenzymem to a holoenzym.
  • Inhibitory konkurencyjne regulują enzymy poprzez wiązanie się z miejscem aktywnym enzymu, zapobiegając wiązaniu substratu. Inhibitory niekonkurencyjne (allosteryczne) powiązać strony allosteryczne, indukując zmianę konformacyjną enzymu, która uniemożliwia jego funkcjonowanie. Hamowanie sprzężenia zwrotnego występuje, gdy produkt szlaku metabolicznego wiąże się w sposób niekonkurencyjny z enzymem na wczesnym etapie szlaku, ostatecznie uniemożliwiając syntezę produktu.


Obejrzyj wideo: Metabolizm: enzymy (Lipiec 2022).


Uwagi:

  1. Kigale

    To niespodzianka!

  2. Callahan

    To zabawna informacja

  3. Lorah

    Autorytatywny punkt widzenia, ciekawy ...

  4. Taliesin

    Przepraszam, ale to z pewnością mi nie odpowiada. Czy istnieją inne odmiany?

  5. Rygemann

    Mylisz się. Jestem pewien. Napisz do mnie w PM.

  6. Ephrem

    I read, like subscribe to a blog. Question: How?



Napisać wiadomość